Переваривание и всасывание белков. Биохимические механизмы регуляции пищеварения. Активация протеаз. Нарушение всасывания аминокислот.
Переваривание белков – многоэтапный процесс, контролируемый пептидазами.
Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.
Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.
В желудке начинается переваривание белков. Здесь действуют два основных фермента: ПЕПСИН и ГАСТРИКСИН.
ПЕПСИН вырабатывается главными клетками слизистой желудка в неактивной форме - ПЕПСИНОГЕН, который под действием соляной кислоты активируется и превращается в пепсин. Процесс активации является АУТОКАТАЛИТИЧЕСКИМ путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА.
Соляная кислота вырабатывается обкладочными клетками слизистой желудка и играет очень важную роль в переваривании белков:-активирует ПЕПСИНОГЕН, превращая его в пепсин,- создаёт оптимум рН для действия пепсина (1,5 - 2),-обладает бактерицидным действием, -денатурирует белки, которые потом гидролизуются.
Внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи становятся доступными для действия пепсина, способствует продвижению желудочного содержимого далее в кишечник.
Пепсин - это фермент, который является ЭНДОПЕПТИДАЗОЙ, т.е. действует на внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты (ФЕН, ТИР, ТРИ) своими АМИДНЫМИ группами. ГАСТРИКСИН по действию аналогичен пепсину. - ЭНДОПЕПТИДАЗА. Его оптимум рН = 3 - 3,5. Действует на ПЕПТИДНЫЕ связи. В желудке под действием ПЕПСИНА и ГАСТРИКСИНА сложные белковые молекулы распадаются на высокомолекулярные ПОЛИПЕПТИДЫ. Ими являются так называемые АЛЬБУМОЗЫ, ПЕПТОНЫ, которые поступают в тонкий кишечник. В тонком кишечнике эти ПОЛИПЕПТИДЫ подвергаются действию целого ряда протеолитических ферментов ПЖЖ: ТРИПСИНОГЕН, ХИМОТРИПСИНОГЕН, ПРОЭЛАСТАЗА (ЭНДОПЕПТИДАЗЫ), ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗА. Механизм активации всех этих ферментов - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ по каскадному механизму.
|
|
|
ТРИПСИН разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие ЛИЗ и АРГ. ХИМОТРИПСИН разрушает внутренние связи, в образовании которых принимают участие ароматические аминокислоты (ТИР, ТРИ, ФЕН). ЭЛАСТАЗА разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие АЛА, ГЛИ, ПРО, ЦИС. В результате действия ПЕПСИНА, ХИМОТРИПСИНА и ЭЛАСТАЗЫ высокомолекулярные ПЕПТИДЫ расщепляются до низкомолекулярных, которые подвергаются действию ЭКЗОПЕПТИДАЗ, действующих на крайние связи, отщепляя отдельные концевые аминокислоты. КАРБОКСИПЕПТИДАЗА разрушает крайние связи, отщепляя аминокислоты с С-конца. АМИНОПЕПТИДАЗА действует на крайние ПЕПТИДНЫЕ связи со стороны N-конца, отщепляя отдельные аминокислоты. ДИПЕПТИДЫ подвергаются действию ДИПЕПТИДАЗ, продуцирующихся слизистой кишечника сразу в активной форме. Т.о. в результате действия всей этой группы ферментов в ЖКТ белки пищи расщепляются до аминокислот. Образующиеся аминокислоты всасываются стенкой кишечника в кровь и поступают во все органы и ткани. Не всосавшиеся аминокислоты поступают в толстую кишку, где подвергаются процессам гниения. Это процесс бактериального распада веществ под действием микрофлоры или ферментов, вырабатывающихся этой микрофлорой. В норме в толстой кишке подвергаются аминокислоты, а при патологии - белки. Это происходит и в других отделах ЖКТ: в желудке (при понижении кислотности), ротовой полости (при кариесе).
|
|
|
Всасывание – в несколько этапов.
1.За счет вторичного акт. Транспорта с Na+(ионами) конкурируя с углеводами
2.При помощи специфических транслоказ для отдельных групп аминокислот (алифатические,нейтральные, алифатические с развитым скелетом, диаминокарбоновые,серосодержащие)
|
|
|
3.Гаммаглютаминилтранспептидаза раб. в кишечнике и во многих др.тканях, связ. Аминок-ту с карбоксигруппой глутамата, переносит в виде дипептида в клетки, кот. Распадается на восст. Глютатиона (глутамат,цис, глицин).
Аминокислоты в клетке расходуются по порядку значимости: на синтез белков, гормонов,нейромедиаторов,азотсодержащих ген, корнетин, корназин, пурины, пиримидины,холин и т.д.
Нарушение всасывания АК. Различают первичные (при различных формах патологии желудка и кишечника — хронических гастритах, язвенной болезни, раке) и вторичные (функциональные) расстройства секреторной и всасывательной функции эпителия в результате отека слизистой оболочки желудка и кишечника, нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте. Причинами нарушения всасывания аминокислот являются повреждение стенки тонкого кишечника (отек слизистой оболочки, воспаление) или неравномерное по времени всасывание отдельных аминокислот. Это ведет к нарушению (дисбалансу) соотношения аминокислот в крови и синтеза белка в целом, поскольку незаменимые аминокислоты должны поступать в организм в определенных количествах и соотношениях. Чаще всего имеет место нехватка метионина, триптофана, лизина и других аминокислот.
|
|
|
23.Общие пути обмена аминокислот. Реакции трансаминирования, окислительного дезаминирования, непрямого дезаминирования. Роль витамина B 6 .
1.Трансаминирование (переаминирование) – перенос аминогруппы с α-аминокислоты на α-кетокислоту. Контролируют аминотрансферазы, кофермент фосфоперидоксаль. Проходит в 2 этапа в цитозоли: на первом – фосфоперидоксаль забирает аминогруппу, превращается в перидоксамин, на втором – фосфоперидоксамин передает аминогруппу на α-кетокислоту. В результате образуется новая кетокислота и аминокислота.
2.Окислительное дезаминирование – только для глутамата, так как в клетках активна только глутаматДГ.
3. Непрямое дезаминирование АК – состоит из 2-х этапов: переаминирование и окислительное дезаминирование
АЛТ – находится в цитоплазме, наибольшая активность в печени, повышается при различных поражениях ( гепатиты, токс.поражения и т.д.). АСТ – находятся и в цитозоли и в митохондриях, повышается в крови при разрушении клеток более глубоком, характерно для инфаркта. Существует коэффициент Де-Риттиса: отношение АСТ к АЛТ, если больше 1 - то более глуб поражение в митохондриях сердца (инфаркт миокарда), в норме 0,6-0,8; меньше единицы – заболевания печени.
Витамин В6 (пиридоксин, антидерматитный)- самост независ пищевой фактор.Термином вит В6, обознач все три производных 3-оксипиридина, облад-х одинаковой вит активностью: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль и пиридоксамин:
У члка недостаточность вит В6 встреч редко, хотя некот пеллагроподобные дерматиты, не поддающиеся леч никотиновой к-той,проходят при введении пиридоксина. Все три производных 3-оксипиридина наделены витаминными св-ми, коферментные ф-и выполн только фосфорилированные производные пиридоксаля и пи-ридоксамина.
Участвует в образовании ПФ:
-КОФЕРМЕНТ АМИНОТРАНСФЕРАЗ.
-КОФЕРМЕНТ ДЕКАРБОКСИЛАЗ.
-Принимает участие в ДЕЗАМИНИРОВАНИИ.
-Необходим для образования витамина РР из триптофана.
-Сигма-АМИНОЛЕВУЛИНОВАЯ кислота ® гем.
Т.о. витамин В6 участвует в обмене аминокислот, следовательно, необходим для нормального обмена белков. Суточная потребность-2мг. Источники вит.В6: картофель, пшеница, рис, отруби, печень, дрожжи. Гиповитаминоз приводит к нарушению белкового обмена, что проявляется развитием анемии, дерматита, стоматита, глоссита.
Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 221; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!