Реакции аминокислот в живых организмах

Биополимеры и их структурные компоненты

Раздел 1. Аминокислоты и белки

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, в молекулах которых содержатся одновременно амино- и карбоксильные группы.

В общем виде их строение выражается формулой:

(Н₂ N ) _n - R – (СООН) _m

Число карбоксильных групп в молекулах аминокислот определяет их основность, наиболее важны одноосновные и двухосновные аминокислоты. В зависимости от числа аминогрупп различают моноаминокислоты и диаминокислоты.

Существуют также α-, β-, γ и т.д. аминокислоты в зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу.

α-аминокислоты (протеиногенные аминокислоты) играют важную роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются основой молекулы любого белка. В таблице 1 представлены аминокислоты, постоянно встречающиеся в белках. В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксопролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же α-аминокислот.

Во всех (кроме глицина) природных α-аминокислотах имеются асимметрические α-углеродные атомы:

СООН СООН

Н₂N Н Н NН₂

СН₃ СН₃

L (+)-аланин D (-)-аланин

Таблица 1

Протеиногенные аминокислоты

Формула	Название	Сокращенное обозначение
Н₂N – СН₂– СООН	глицин	гли
Н₃С – СН – СООН \| NН₂	аланин	ала
Н₃С \ СН – СН – СООН / \| Н₃С NН₂	валин	вал
Н₃С \ СН – СН₂– СН – СООН / \| Н₃С NН₂	лейцин	лей
Н₃С – СН₂– СН – СН – СООН \| \| CН₃ NН₂	изолейцин	иле
НООС – СН₂ – СН – СООН \| NН₂	аспарагиновая кислота	асп
О \\ C – СН₂ – СН – СООН / \| Н₂N NН₂	аспарагин	асн
НООС – СН₂ – СН₂ – СН – СООН \| NН₂	глутаминовая кислота	глу
О \\ C – СН₂ – СН₂ – СН – СООН / \| Н₂N NН₂	глутамин	глн
НО – СН₂ – СН – СООН \| NН₂	серин	сер
Н₃С – СН – СН – СООН \| \| ОН NН₂	треонин	тре
НS – СН₂ – СН – СООН \| NН₂	цистеин	цис
Н₃С – S – СН₂ – СН₂ – СН – СООН \| NН₂	метионин	мет
Н₂N – С – СН₂ – СН₂ – СН₂ – СН – СООН \|\| \| NH NH₂	аргинин	арг
Н₂N – СН₂ – СН₂ – СН₂ – СН₂ – СН – СООН \| NH₂	лизин	лиз
N – С – СН₂ – СН – СООН \|\| \|\| \| Н С СН NН₂ \ / N \| Н	гистидин	гис
НN – СН – СООН / \ H₂C CH₂ \ / CН₂	пролин	про
– СН₂ – СН – СООН \| NН₂	фенилаланин	фен
НО_ _ _СН₂ – СН – СООН \| NН₂	тирозин	тир
СН // \ НС С - С - СН₂ - СН - СООН \| \|\| \|\| \| НС С СН NН₂ \\ / \ / СН N \| Н	триптофан	три

Буквы L- и D- обозначают принадлежность данной аминокислоты к L- и D- стереохимическому ряду, а знаки «+» и «-» указывают направление вращения. За исходное соединение, со строением которого принято сравнивать строение аминокислоты, условно принимают L - и D - молочные кислоты; конфигурации этих кислот в свою очередь установлены по L - и D - глицериновым альдегидам.

Аминокислоты, входящие в состав белков и большинства природных соединений, относятся к L -ряду. D-формы аминокислот встречаются очень редко и входят в состав лишь некоторых антибиотиков (например, грамицидина - С).

Интересно отметить различие в физиологическом действии аминокислот L- и D-рядов. Большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда - горькие или безвкусные. Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами.

Аминокислоты относятся к амфотерным соединениям и благодаря наличию карбоксильной группы они способны проявлять кислотные свойства, а благодаря наличию аминогруппы – присоединять протоны водорода и проявлять основные свойства. Кислотная и основная группы внутри молекулы аминокислоты взаимодействуют друг с другом и ион водорода карбоксильной группы присоединяется к атому азота аминогруппы:

Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны.

Характер диссоциации аминокислот зависит от условий среды. В кислой среде при избытке ионов водорода (рН < 7) биполярные ионы аминокислот превращаются в их аммониевые катионы; в щелочной среде при избытке гидроксильных ионов (рН > 7) биполярные ионы приходят в анионы:

По кислотно – основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным – аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами (аминогруппа, гуанидиновая и имидазольная группы). Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой.

По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. Это глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин и гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому должны поступать с пищей. Их восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Реакции аминокислот в живых организмах

Аминокислоты, которые поступают в организм в количествах, превышающих потребности биосинтеза клеточных белков, не могут запасаться и подвергаются метаболическим превращениям. Основные реакции аминокислот в клетке – дезаминирование, переаминирование и декарбоксилирование.

Примером реакции дезаминирования (то есть реакции, сопровождающейся отщеплением аммиака) может служить превращение аспарагиновой кислоты в фумаровую:

Такие реакции происходят в клетках печени и почек, что обеспечивает удаление из организма избытка аминокислот.

Аммиак токсичен для центральной нервной системы, поэтому в организме существуют процессы, в которых происходят связывание (дезактивация) аммиака. Основным путем связывания аммиака в мозге является образование глутамина:

Глутамин может использоваться не только для синтеза белка, но и для других метаболических процессов, значит его можно рассматривать как хранилище аммиака. Так же происходят образование аспарагина.

Реакция переаминирования представляет собой как бы перенос аминогруппы аминокислоты на молекулу другой кислоты, то есть фактически является примером биосинтеза аминокислоты в организме:

Декарбоксилирование аминокислот (удаление карбоксильной группы) – важный метаболический процесс, в результате которого из аминокислот образуются биологически активные амины.

Так, из 3,4–диоксифенилаланина при декарбоксилировании образуются дофамин – предшественник адреналина:

ГАМК (или γ-аминомасляная кислота) относится к нейромедиаторам – химическим соединениям, влияющим на передачу нервных импульсов, и образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты.

Декарбоксилирование гистидина приводит к образованию гистамина, который вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции.

Подводя итог, можно сказать, что конечными продуктами катаболизма аминокислот являются α-кетокислоты, амины, оксид углерода (IV), аммиак. При этом органические соединения вовлекаются в определенные метаболические процессы, оксид углерода (IV) беспрепятственно выводится из организма, а аммиак связывается с образованием глутамина, аспарагина, аспартата и мочевины (орнитиновый цикл).

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Иначе белки называют протеинами – этот термин введен в 1838 году и образован от греческого слова proteos – первостепенный.

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 40-45% сухой массы. Они содержат 50-59% углерода, 6,5-7,3% водорода, 15-18% азота, 21-24% кислорода, до 2,5% серы.

Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка.

В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, цинк, медь и другие элементы.

При нагревании с кислотами или щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных ферментов (протеолитических) белки расщепляются, подвергаясь гидролизу.

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси α-аминокислот, но процесс идет ступенчато. Вначале образуются более простые, но близкие по свойствам к белкам – пептоны, при дальнейшем гидролизе которых образуются еще более простые полипептиды, затем дипептиды и, наконец, α-аминокислоты:

Белок пептоны смесь полипептидов дипептиды

смесь α-аминокислот

Для понимания природы белков и их роли в процессе жизнедеятельности необходимо знание строения и уровней организации белковых молекул.

Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой аминокислоты, что можно выразить схемой:

О О О О

// // // //

Н₂N – СН – С + Н₂N – CН – С - Н₂О Н₂N – СН – С – N – СН – С

| \ | \ | | | |

R ОН R ОН R H R ОН

пептидная связь

Каждую аминокислоту, входящую в состав белка, называют аминокислотным остатком.

Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями.

Длина пептидной связи составляет 0,1325нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С-N связи (0,146 нм) и двойной С = N связи (0,127нм), то есть пептидная связь частично имеет характер двойной связи, что сказывается на свойствах пептидной группировки.

Свойства пептидной группировки

§ пептидная группировка имеет жесткую планарную структуру, то есть все атомы, входящие в нее, расположены в одной плоскости.

§ атомы кислорода и водорода в пептидной группировке находятся в транс-положении по отношению к пептидной С-N связи.

§ пептидная группировка может существовать в двух резонансных формах (кето- и енольной):

О ОН

|| |

С С

/ \ / / \\ /

N N (енольная форма)

Н (кето-форма)

Эти свойства пептидной группировки определяют структуру полипептидной цепи.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков.

Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).

Принят следующий способ наименования пептидов – их рассматривают как продукты замещения водорода в аминогруппе одной аминокислоты остатком другой. Остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле (аминоацилы) называют, заменяя окончание –ин в тривиальном названии аминокислоты окончанием –ил. Так, пептид, формула которого

Подсчитано, что с цепью из 20 различных α-аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2,3 * 10¹⁸полипептидов. Если же учесть, что полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных остатков, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить безграничное количество полипептидных цепей белковых молекул.

Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом.

Под первичной структурой белка понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она строго специфична для белков каждого индивидуального организма.

Не только замена одного или нескольких аминокислотных остатков другими, но даже их незначительный обмен местами в полипептидной цепи существенно изменяет биологические свойства белков, складывается на специфике их физиологических функций.

Пептиды содержатся во всех видах организмов. Представителями самых маленьких пептидов являются содержащиеся в мышцах животных и человека карнозин и ансерин, в состав которых входит остаток β-аланина:

Из наиболее распространенных представителей трипептидов – глутатион – содержится во всех растениях, животных и бактериях; участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов:

О О

|| ||

Н₂N – СН – СН₂ – СН₂ – С – N – СН – С – N – СН₂ – СООН

| | | |

СООН Н СН₂SН Н

γ-глутамил-цистеинил-глицин

Глутатион выполняет функцию протектора белков, то есть предохраняет белки со свободными тиольными группами -SН от окисления с образованием дисульфидных связей -S – S-. Глутатион принимает на себя действие окислителя и «защищает» белок.

Большое значение имеет группа пептидов, проявляющих гормональное действие, то есть регулирующих химические реакции в организме. Так гормоны окситоцин и вазопрессин, выделяемые задней долей гипофиза, содержат по 9 аминокислотных остатка и являются нонапептидами. Оба гормона имеют сходные первичные структуры: вместо изолейцина (3) и лейцина (8) в окситоцине вазопрессин содержит остатки фенилаланина (3) и аргинина (8). Оба пептида содержат одну дисульфидную связь и на конце вместо свободной СООН- группы амидную СОNН₂.

Наибольшее различие в аминокислотной последовательности достаточно для разного биологического действия этих гормонов. Так окситоцин встречается только у женских особей и вызывает сокращение гладкой мускулатуры (особенно мускулатуры матки и применяется в гинекологии).

Вазопрессин содержится и в женском, и в мужском организме, регулирует минеральный обмен и баланс жидкости. Установлено, что вазопрессин относится к числу мощных стимуляторов запоминания.

Ответственный за контроль метаболизма углеводов, жиров и белков гормон инсулин вырабатывается поджелудочной железой. С недостатком инсулина в организме связаны серьезные нарушения углеводного обмена – сахарный диабет.

Инсулин состоит из двух полипептидных цепей А и Б, причем цепь А содержит 21, а цепь Б – 30 аминокислотных остатков. Эти цепи соединены двумя дисульфидными мостиками:

1 7 19 30

фен----------------- цис ----------------- цис ---------------- ала (Б)

| |

S S

| |

S S

1 6 7 | 11 | 20 21

гли ------ цис ----- цис ---- цис ------- цис --------------- асн (А)

| |

S ------------------- S

Кроме того, в цепи А имеется дисульфидная связь, вызывающая образование петли.

Пептидно-белковую природу имеют многие токсичные вещества, например токсины ядовитых грибов, пчел, змей, скорпионов.

Так пептид апамин, состоящий из 18 аминокислотных остатков, является токсичным компонентом яда пчел и оказывает сильное действие на центральную нервную систему:

Изучение строения и физиологического действия токсинов представляет интерес не только с позиций поиска путей их обезвреживания, но и для выяснения принципов строения с целью моделирования аналоговых лекарственных средств. В настоящее время расшифрована структура около 1300 белков, отдельные содержат более 400 аминокислот.

Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы.

Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру.

По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: α-спираль и β-складчатый слой.

Модель строения α-спирали была разработана О. Полингом и Р. Кори (1949-1951). Полипептидная цепь сворачивается в α-спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию (рисунок 1).

Рис.1. модель α-спирали (а) и схема (б)

На каждый виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками ил и шаг спирали составляет 0,54нм, угол подъема витка равен 26⁰.

Формирование и поддержание α-спирали происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого n-го и (n+3)-го аминокислотных остатков. И хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего α-спираль довольна устойчива.

В природных белках существуют только правозакрученные α-спирали.

β-складчатый слой – второй элемент вторичной структуры и имеет, в отличие от α-спирали, линейную форму. Такая линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между -С = О и НN- группами (0,272нм).

Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, и это влияет на образование α-спирали и β-слоя. К спиралеобразующим аминокислотам относят аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется α-спираль.

Валин, изолейцин, треонин, тирозин, фенилаланин – способствуют образованию β-слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серин, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин.

Во многих белках одновременно имеются и α-спирали, и β-слои. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован, высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры.

Белки опорных тканей – кератин (белок волос), коллаген (белок кожи) – имеют β-конфигурацию.

Коллаген – один из самых распространенных белков человеческого организма, на его долю приходится 30% от общего количества белка. Вместе с другими компонентами он образует коллагеновые волокна, составляющие основную массу соединительной ткани организма. Полипептид, лежащий в основе коллагена, называется тропоколлагеном. Он на 1/3 состоит из глицина, 20-22% из пролина, и небольшого количества лизина. Кроме того, в тропоколлагене присутствуют фрагменты глюкозы и галактозы, связанные α-1,2-гликозидной связью. Единичная полипептидная цепь включает примерно 1000 аминокислотных остатков и имеет форму сильно вытянутой спирали. Три параллельно вытянутые единичные спирали скручиваются в суперспираль, стабилизированную водородными связями. Боковые радикалы лизиновых остатков, находящихся на внешней стороне суперспирали, сначала окисляются в альдегиды, между которыми затем происходит альдольная конденсация, ведущая к «сшиванию» пептидных цепей.

Нарушение в синтезе коллагена ведет к ослаблению костной и зубной тканей и соответственно вызывает некоторые заболевания (цинга), что связано с недостатком витамина С.

Коллаген имеет большое значение в медицинской практике. На основе его разработаны новые пластические материалы – коллагеновые пленки, губки, предназначенные для закрытия кровоточащих поверхностей, донорских участков кожи, лечения трофических язв, ожогов, ран. Коллаген используется для получения биосовместимых материалов, которые выполнив функцию временного каркаса, замещаются затем собственными тканями организма.

Третичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной.

Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия делят на сильные и слабые.

К сильным взаимодействиям относят ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Такие связи называют дисульфидными мостами, образование которых можно представить схемой:

Н₂N --------------- СООН Н₂N --------------

| | |

SH SH S

НООС ---------------

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями – полярными и неполярными.

Полярные взаимодействия – это ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислоты. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра («жирной капли») внутри белковой глобулы, так как углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи (рисунок 3).

Рисунок 3. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка:

А – дисульфидный мостик;

Б – ионная связь;

В, Г – водородная связь;

Д – ван-дер-ваальсовы связи.

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называют эпимолекулой или мультимером, а составляющие его полипептидные цепи – субъединицами или протомерами. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединения, на которых происходят взаимодействия, называют контактными площадками.

Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68000Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов – α и β. α – субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, а β – из 146.

Третичная структура α- и β-субъединиц сходна, как и их молекулярная масса.

Каждая субъединица содержит простетическую группу – гем, которая представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома железа (ст.ок.+2) и связанными с ним четырьмя остатками пиррола (рисунок 4).

Рисунок 4. Структура гема гемоглобина

Четыре субъединицы – две α и две β – соединяются в единую структуру таким образом, что α – субъединицы контактируют только с β – субъединицами и наоборот (рисунок 5).

Рисунок 5. Схематичное изображение четвертичной структуры гемоглобина

Как видно из рисунка, одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры α- и β-субъединиц гемоглобина и их взаимным расположением в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.

Так оксид углерода (II) – главное отравляющее вещество табачного дыма, легко связывается с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин. В результате этого гемоглобин теряет способность присоединять кислород и транспортировать его в органы и ткани, что приводит к кислородному голоданию – гипоксии. Поэтому у много и длительно курящих людей из-за постоянной нехватки кислорода в организме могут возникать тяжелые заболевания различных систем и органов, как например, облитерирующий эндартериит (сужение периферических кровеносных сосудов) нижних конечностей и другие заболевания.

Кроме оксида углерода (II) в табачном дыме содержатся и другие действующие на гемоглобин вещества – метгемоглобинообразователи: нитраты, ароматические амины, толуидины и другие соединения. При соединении с этими веществами происходит окисление гемоглобина, при котором Fe²⁺ переходит в Fe³⁺. При образовании большого количества метгемоглобина (30-40%) возникает кислородное голодание тканей, что вызывает поражение центральной нервной системы.

Расшифровка структуры гемоглобина позволило решить загадку с болезнью «серповидная анемия».

Классификация белков

Ввиду огромного количества белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой их классификации. Поэтому на данный момент действует несколько классификаций, в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.

По степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы – простетическая группа. В качестве такой группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты; соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.

По форме белковой молекулы белки разделяют на 2 группы:

а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму, к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти;

б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму, к ним относят альбумины, глобулины.

Подавляющее большинство природных белков относятся к глобулярным и, имея более сложную конфигурацию, они выполняют более разнообразные, по сравнению с фибриллярными белками, функции.

По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины.

§ альбумины хорошо растворяются в воде и концентрированных солевых растворах. Для них же характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NН₄)₂ SО₄ с концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.

§ глобулины не растворяются в воде и растворах солей умеренной концентрации. При 50%-ной концентрации сульфата аммония в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.

Функциональная классификация наиболее удовлетворительная, так как в основу ее положен не случайный признак, а выполняемая функция.

§ каталитически активные белки или ферменты – осуществляют катализ всех химических превращений в клетке

§ гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом

§ белки-рецепторы избирательно связывают различные регуляторы на поверхности клеточных мембран

§ транспортные белки связывают и транспортируют вещества между тканями и через мембраны клеток

§ структурные белки участвуют в построении различных биологических мембран

§ белки-ингибиторы ферментов регулируют активность ферментов

§ сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии

§ токсичные белки выделяются некоторыми организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами) и являются ядовитыми для других живых организмов

§ защитные белки – антитела – белки, вырабатываемые животными в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий.

Свойства белков

Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах – от десятков тысяч до миллионов единиц (10⁴ - 10⁷).

Белки существуют в различных агрегатных состояниях: известны твердые аморфные или кристаллические, а также вазелино- или маслоподобного вида белки.

Все белки нерастворимы в безводном спирте и других органических растворителях. Многие белки растворяются в воде и разбавленных растворах солей, образуя при этом коллоидные растворы.

Белковые растворы амфотерны. Различие в количестве кислотных и основных групп в молекуле белка и степени ионизации этих групп приводит к тому, что у белков преобладают кислотные или основные свойства. Белки, как и аминокислоты, имеют изоэлектрическую точку.

Для белков характерно явление денатурации, то есть разрушение связей, обуславливающих вторичную, третичную и четвертичную структуры под влиянием различных воздействий. Незатронутой остается лишь первичная структура. Денатурация происходит при повышении температуры, изменении рН среды, облучении УФ-лучами, добавлении некоторых растворителей. В зависимости от степени разрушения структуры и от природы белка денатурация может быть обратимой (то есть после снятия воздействия структура восстанавливается) или необратимой.

Наиболее характерными качественными реакциями на белки являются:

1) биуретовая реакция – появление фиолетового окрашивания при обработке солями меди в щелочной среде (ее дают все белки);

2) ксантопротеиновая реакция – появление при действии концентрированной азотной кислоты желтого окрашивания, переходящего при действии аммиака в оранжевое (ее дают белки, содержащие ароматические аминокислоты);

3) реакция Миллона – кипячение белка с раствором нитрата ртути в смеси азотной и азотистой кислот приводит к выпадению красно-коричневого осадка (реакция на тирозин);

4) нингидринная реакция – появление синего окрашивания при кипячении с водным раствором нингидрина (на все белки).

Распад белков

Белки – это основной строительный материал различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков имеет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании.

У здорового человека за сутки обновляется 1-2% общего количества белков тела. Период полураспада белков в мышцах и коже – 80 дней, в мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у некоторых белков – гормонов – часы и минуты.

Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз – протеолиз. Протеолитические ферменты локализованы в лизосомах и в цитозоле клеток. Распад клеточных белков приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь.

В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин, который быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами, прежде всего ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана).

Протеолиз в кишечнике обеспечивают трипсин, химотрипсин, дипептидазы и другие, которые участвуют в более глубоком гидролизе белков по сравнению с гидролизом в желудке.

Кроме того, слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно высвобождают N-концевые аминокислоты.

На скорость гидролиза белков пищи указывает то, что через 15 минут после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (¹⁵N) аминокислоты, изотоп ¹⁵N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белка с пищей.

Всасывание аминокислот происходит в основном в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.

Дата добавления: 2020-11-15; просмотров: 547; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

12 3 4 5 6 Следующая ⇒

Мы поможем в написании ваших работ!