Амитоз. Определение. Значение, отличия от митоза.
Амитоз- прямое деление клетки. Ядро делится путем перетяжки, может возникнуть и двухъядерная клетка, иногда перешнуровывается и цитоплазма. После амитоза клетки не способны приступить к митотическомуделению.
Митотический цикл включает подготовку клетки к делению, или интерфазу (состоящую из пресинтетического, синтетического и постсинтетического периодов), и само деление.
Три периода подготовки клетки к делению:
· пресинтетический - следует непосредственно за делением. В этот период синтезируется РНК, различные белки, увеличивается количество рибосом и митохондрий. Все это приводит к тому, что клетка интенсивно растет и может выполнять свою основную функцию.
· Синтетический – происходит репликация (удвоение) количества ДНК, а также синтез РНК и белков.
· Постсинтетический – клетка запасается энергией, синтезируются, белки ахроматинового веретена, идет подготовка к митозу.
Митоз-непрямое деление клеток, сопровождающееся спирализацией хромосом. Митозом делятся соматические клетки, в результате чего дочерние клетки получают точно такой набор хромосом, какой имела материнская клетка.
Митоз является самым распространенным способом размножения клеток-эукариотов. В процессе митоза одинаковое, столько же, сколько и было у исходной особи, количество хромосом достается дочерним новообразованным клеткам. Это обеспечивает воспроизведение и увеличение количества однотипных клеток. Процесс митоза можно сравнить с копированием.
|
|
|
Амитоз менее распространен, чем митоз. Данный тип деления характерен для «ненормальных» клеток – раковых, стареющих или таких, которые заранее обречены на отмирание. В процессе амитоза наблюдается простое разделение клетки путем ее перетяжки. При этом не происходит ни одного процесса, характерного для митоза. При таком делении генетический материал распределяется неравномерно. Иногда наблюдается такой амитоз, когда ядро разделилось, а клетка – нет. В результате получаются многоядерные клетки, более не способные к нормальному размножению.
Отличие Амитоза от митоза
1.Митоз характерен для большинства перспективных, здоровых соматических клеток живого организма. Амитоз – это признак стареющих, отмирающих, больных клеток организма.
2.При амитозе делится только ядро, при митозе вдвое увеличивается биологический материал.
3.При амитозе генетический материал распределяется хаотически, при митозе каждой дочерней клетке достается полноценный родительский генетический набор.
Строение белка. Структуры сложности белковой молекулы. Значение первичной структуры белка. Белок и наследственные признаки.
|
|
|
Белки– высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.
По химическому составу белки делят на две основные группы. К первой группе – протеины – относятся те белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты. Вторую группу – протеиды – составляют белки, при гидролизе которых помимо аминокислот образуются и другие соединения, например, липиды, углеводы, фосфорные кислоты и др. В состав белков входит свыше 20 различных аминокислот. Все белки сильно различаются между собой по качественному и количественному составу различных аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.
В тканях и органах человека и животных могут синтезироваться 12 α-аминокислот (заменимые аминокислоты), 8 α-аминокислот в организме человека и животных не синтезируются (незаменимые аминокислоты) и должны поступать в организм с пищей.
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
|
|
|
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
|
|
|
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Свойства белков
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Белок- это основной строительный материал для тела. Из него состоят мышцы и связки, кожа и внутренние органы. Естественно, мы ставим белок первым в списке компонентов пищи. Кроме того, он может использоваться в качестве источника энергии (1 грамм белка в идеале дает 4,46 килокалории, однако с учетом затрат на усвоение эта цифра уменьшается примерно до 3 килокалорий).
Влияние белка на построение мышц определяется различными факторами, в том числе химическим составом и структурой молекул. Хотя белки встречаются во всех живых организмах, далеко не все они одинаковы как компоненты пищи.
Так как белок в организме сначала разлагается на составные части - аминокислоты - которые затем используются для построения наших собственных белков, огромное значение имеет аминокислотный состав белка. Принято делить все аминокислоты (их немногим более 20) на две группы - заменимые и незаменимые. Незаменимыми называются те аминокислоты, которые наш организм не может изготовить сам и должен получать с пищей. К ним относятся: триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин и фенилаланин. Еще две - цистеин и тирозин - могут в случае большой нужды синтезироваться организмом, за что их в англоязычной литературе обзывают "полузаменимыми" (semi-essential). Иногда к незаменимым причисляют гистидин. Остальные аминокислоты - аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин и серин - заменимые.
Наследственные признаки определяются кодом, передаваемым от родителей к детям, который управляет в клетках процессом производства белков. Содержащаяся в хромосомах информация определяет последовательность аминокислот в каждом виде белков организма. Все наследственные особенности – от цвета глаз до музыкальных способностей – определяются инструкциями, переданными от родителей к детям, и , насколько известно, они касаются только того, каким образом клетки должны создавать белки.
Дата добавления: 2018-08-06; просмотров: 684; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!