Транспорт белков в митохондрии.

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 2

Митохондрия состоит из четырех субкомпартментов: внешней мембраны, проницаемой для небольших (меньше 10 кДа) молекул и ионов; внутренней мембраны, которая непроницаема для большинства ионов и образует регулярные складчатые структуры (кристы); межмембранного пространства, расположенного между этими двумя мембранами, и матрикса. В матриксе находятся митохондриальная кольцевая ДНК и компоненты, необходимые для транскрипции и трансляции белков, кодируемых митохондриальным геномом.

Хотя митохондрии имеют свою собственную ДНК и аппарат белкового синтеза, большинство их белков кодируется клеточной ДНК и поступает из цитозоля. Митохондриальный геном кодирует несколько собственных рРНК и тРНК, а также некоторые белки дыхательной цепи и АТР-азы. В зависимости от вида организма белков, кодируемых в митохондриях, может быть от 8 до 16. Как правило, все эти белки высокогидрофобны и локализованы на внутренней мембране митохондрий со стороны матрикса. В целом же рост и функционирование митохондрии невозможны без импорта белков, кодируемых ядерным геномом и синтезированных на цитоплазматических рибосомах (так называемых белков-предшественников, в англоязычной литературе "preproteins" или "precursors"). Каждый поступивший белок должен достичь определенного субкомпартмента, в котором он функционирует. И каждый из этих субкомпартментов содержит отличный от других набор белков. Рост митохондрий возможен за счет импорта цитоплазматических белков, включающего последовательный избирательный перенос белков через одну или две мембраны.

В большинстве случаев энергия направленного движения используется в виде АТФ, однако для переноса белков в митохондрии требуется еще наличие электрохимического градиента на внутренней митохондриальной мембране. Этот градиент образуется в процессе транспорта электронов по мере того, как протоны откачиваются из матрикса в межмембранное пространство. Белки, импортируемые в митохондриальный матрикс, обычно поступают из цитозоля в течение 1-2 минут после их отделения от полирибосом. Белки переносятся в матрикс митохондрии через зоны слипания, связывающие внешнюю и внутреннюю мембраны. Для этого переноса требуется гидролиз ATP, а также электрохимический градиент на внутренней мембране.

Транспортируемый белок разворачивается, когда пересекает митохондриальные мембраны. Поскольку в развернутом состоянии и водорастворимые, и гидрофобные белки имеют сходную структуру, они могут быть перенесены с помощью общего механизма. Предполагается, что гидролиз ATP обеспечивает энергией разворачивание молекулы белка и что для этой реакции разворачивания необходимы некоторые гены семейства hsp70 .

Белки, импортируемые в митохондриальный матрикс, почти всегда несут на N-конце сигнальный пептид длиной от 20 до 80 аминокислотных остатков. После поступления белка в митохондрию сигнальный пептид быстро удаляется при помощи специфической протеазы (сигнальной пептидазы) матрикса и затем, вероятно, деградирует в матриксе до аминокислот. Сигнальный пептид может быть исключительно простым. На втором этапе транспорта белок может переноситься во внутреннюю мембрану. Для этого он должен иметь еще гидрофобный сигнальный пептид; этот пептид открывается после удаления первого сигнала.

Во внешней мембране митохондрий имеется одна необычная структура (она напоминает внешнюю мембрану грамоотрицательных бактерий), липидный слой которой содержит большие количества образующего поры белка - порина. По этой причине внешняя мембрана свободно проницаема для неорганических ионов и метаболитов и для молекул белков размером меньше 10 кДа. Но для больших по размеру белков внешняя мембрана является барьером и поэтому помогает удержать белки межмембранного пространства от утечки обратно в цитозоль.

Импорт кодируемых ядерным геномом белков в митохондрии - сложный мультистадийный процесс. Наряду с основным направлением импорта белков - в матрикс митохондрий - существуют пути импорта белков в другие митохондриальные субкомпартменты. В настоящее время существуют две основные теории транслокации предшественников кодируемых ядерным геномом белков в митохондрии: котрансляционная и посттрансляционная.

Патологии митохондрий.

Митохондрии - это индикаторы функционального состояния клеток, наиболее чувствительные к агрессии. Известно, что одним из первых признаков аутолиза (гибели) клетки является вакуолизация митохондрий. Хотя митохондрии и относятся к стабильным структурам, в клетках происходит их постоянное обновление. Деструкция (разрушение) избыточного числа митохондрий осуществляется при помощи процессов аутофагии вакуолями, которые играют роль вторичных лизосом.

1.9.1. Причины повреждения (альтерации) митохондрий, связанные с нарушением производства АТФ.

A. Гипогликемия: Глюкоза - главный субстрат для производства энергии в большинстве тканей и единственный источник энергии в клетках головного мозга - нейронах. Поэтому низкий уровень глюкозы в крови (гипогликемия) приводит к недостаточному производству АТФ, которое является наиболее ощутимым в мозге.

B. Гипоксия: Недостаток кислорода в клетках (гипоксия) может возникать при:
1) наличии механической преграды для дыхания или болезней легких, которые сопровождаются нарушением оксигенации крови;

2) ишемии, или нарушении притока артериальной крови к тканям в результате общих нарушений циркуляции или возникновения местной преграды для тока крови;
3) анемии (то есть, при снижении количества эритроцитов и/или уровня гемоглобина в крови), что приводит к снижению транспорта кислорода кровью;

4) нарушении структуры гемоглобина (например, при отравлении угарным газом (СО), при котором образуется карбоксигемоглобин, не способный к переносу кислорода).

C. Ингибирование ферментов: например, отравление цианистым калием. Цианистый калий ингибирует цитохромоксидазу, конечный фермент в дыхательной цепи, что приводит к острому дефициту АТФ во всех клетках органов и быстрой смерти.

D. Разобщение окислительного фосфорилирования: разобщение окисления и фосфорилирования происходит или путем химических реакций, или путем физического отделения ферментов от митохондриальной мембраны. Митохондриальное набухание, которое является общим признаком для большинства типов повреждений, является причиной разобщения окислительного фосфорилирования.

1.9.2. Повреждения митохондрий

Набухание митохондрий. Оно связано с проникновением в митохондрию воды. Набухание необходимо дифференцировать от истинного увеличения объема митохондрий, известного под названием мегамитохондрии (см. ниже). Набухание митохондрий наблюдается при самых различных состояниях: голодании, гипоксии, интоксикациях, лихорадке, мышечных заболеваниях, назначении тироксина и т.д. Мутное набухание, описанное в оптическом микроскопе как зернистая дистрофия клетки, также сопровождается набуханием митохондрий.

In vitro констатировано два типа набуханий.

Первый тип - с малой амплитудой набухания, при котором изменение энергетической активности влечет за собой обратимую альтерацию протеиновых структур. Этот тип набухания сопровождается пассажем воды через расширенное наружное пространство, сформированное наружной мембраной, во внутреннее, образованное кристами и выполненное матриксом. При этом митохондриальный матрикс сжимается и становится очень плотным. После фазы контракции митохондрии могут возвращаться в нормальное состояние.

Второй тип - с большой амплитудой набухания, возникает в результате увеличения проницаемости внутренней мембраны. Следствием этого является разглаживание и фрагментация крист. Набухание с большой амплитудой вначале может корригироваться увеличением концентрации АТФ и магнезии, но после повреждения наружной мембраны быстро становится необратимым (т.е. смертельным). Оно сопровождается in vivo гибелью гранул митохондриального матрикса, которые вначале просветляются, затем уплотняются и образуют хлопья во внутренней камере. Заключительный этап гибели характеризуется тем, что обе мембраны, внутренняя и наружная, разрываются.

При некоторых состояниях на внутренней мембране могут образовываться преципитаты фосфата кальция, что ведет к кальцификации (омелотворению) митохондрий. Эти изменения также являются необратимыми.

Изменения структуры крист митохондрий могут касаться их размеров, формы и числа. Деформация крист и уменьшение их числа встречается при пониженной активности митохондрий. Увеличение числа крист митохондрий - свидетельство возрастающих функциональных потребностей клетки.

Наряду с изменением крист в условиях патологии, наблюдается изменение структуры плотных гранул митохондриального матрикса. Эти гранулы диаметром от 20 до 50 нм аккумулируют дивалентные катионы. Кроме кальция, магния, фосфора и других неорганических субстанций, матрикс плотных гранул образован протеинами и липидами. Их увеличение в объеме наблюдается в клетках, перенасыщенных ионами кальция, что может вести к смертельному повреждению клетки. Гипертрофия (увеличение в объеме) этих гранул выявлена при ишемии миокарда, в гепатоцитах при интоксикации четыреххлористым углеродом, в мышечных клетках при тетанусе. Уменьшение или исчезновение плотных гранул происходит в онкоцитах, гепатоцитах и клетках кишечного эпителия при ишемии.

1.9.3. Увеличение числа и размеров митохондрий.

Избыточное увеличение числа митохондрий можно наблюдать в оптическом микроскопе. Это проявляется появлением в цитоплазме клеток оксифильных гранул. Такие клетки известны как онкоциты или, например, в щитовидной железе, как клетки Гюртля. Они имеют обильную цитоплазму, ядро в них часто отодвинуто к периферии. Онкоциты выявляются часто в щитовидной, паращитовидных, слюнных, бронхиальных и молочных железах. В секретирующих клетках онкоцитарная трансформация свидетельствует об изменении белкового синтеза. Клетки, цитоплазма которых богата митохондриями, встречаются и при других патологических состояниях (гипертрофия, воспаление, опухоли).

1.9.4. Мегамитохондрии.

Митохондрии способны к ауторепликации как пластиды (аналог митохондрий) растительных клеток. Они могут расти и делиться, достигать гигантских размеров, иногда больше чем ядро - это и есть мегаметахондрии. В световом микроскопе их можно увидеть в виде светлых круглых, очень оксифильных шариков. Мегамитохондрии встречаются, например, в гепатоцитах при алкоголизме и при циррозах печени, в эпителиальных клетках канальцев почек при нефротическом синдроме, при дефиците рибофлавина, при интоксикации бромидами, при некоторых мышечных заболеваниях. Однако, известно и то, что после устранения интоксикации уже через несколько часов происходит возврат к норме гигантских митохондрий.

Включения.

Включения клетки - компоненты цитоплазмы, представляющие собой отложения веществ, временно выведенных из обмена или конечных его продуктов. Специфика включений клетки связана со специализацией соответствующих клеток, тканей и органов. Наиболее распространены трофические включения клетки — капли жира, глыбки гликогена, желток в яйцах. В растительных клетках включения представлены главным образом крахмальными и алейроновыми зёрнами и липидными каплями. К включениям клетки относят также секреторные гранулы в железистых клетках животных, кристаллы некоторых солей (главным образом оксалат кальция) в клетках растений.

Липиды.

Липиды (от греч. lípos — жир), жироподобные вещества, входящие в состав всех живых клеток и играющие важную роль в жизненных процессах. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран, липиды влияют на проницаемость клеток и активность многих ферментов, участвуют в передаче нервного импульса, в мышечном сокращении, создании межклеточных контактов, в иммунохимических процессах. Другие функции липидов — образование энергетического резерва и создание защитных водоотталкивающих и термоизоляционных покровов у животных и растений, а также защита различных органов от механических воздействий.

Большинство липидов — производные высших жирных кислот, спиртов или альдегидов. В зависимости от химического состава липиды подразделяют на несколько классов (см. схему). Простые липиды включают вещества, молекулы которых состоят только ив остатков жирных кислот (или альдегидов) и спиртов, к ним относятся жиры (триглицериды и др. нейтральные глицериды), воски (эфиры жирных кислот и жирных спиртов) и диольные липиды (эфиры жирных кислот и этиленгликоля или др. двухатомных спиртов). Сложные липиды включают производные ортофосфорной кислоты (фосфолипиды) и липиды, содержащие остатки сахаров (гликолипиды). Молекулы сложных липидов содержат также остатки многоатомных спиртов — глицерина (глицеринфосфатиды) или сфингозина (сфинголипиды). К фосфатидам относятся лецитины, кефалины, полиглицерофосфатиды, фосфатидилинозит, сфингомиелины и др.; к гликолипидам — гликозилдиглицериды, цереброзиды, ганглиозиды (сфинголипиды, содержащие остатки сиаловых кислот). К липидам относят также некоторые вещества, не являющиеся производными жирных кислот, — стерины, убихиноны, некоторые терпены. Химические и физические свойства липидов определяются наличием в их молекулах как полярных группировок ( —COOH, —OH, —NH₂ и др.), так и неполярных углеводородных цепей. Благодаря такому строению большинство липидов является поверхностно-активными веществами, умеренно растворимыми в неполярных растворителях (петролейном эфире, бензоле и др.) и очень мало растворимыми в воде.

В организме липиды подвергаются ферментативному гидролизу под влиянием липаз. Освобождающиеся при этом жирные кислоты активируются взаимодействием с аденозинфосфорными кислотами (главным образом с АТФ) и коферментом А и затем окисляются. Наиболее распространённый путь окисления состоит из ряда последовательных отщеплений двууглеродных фрагментов (так называемое b-окисление). Выделяющаяся при этом энергия используется для образования АТФ (см. Жировой обмен, Окисление биологическое). В клетках липиды присутствуют в виде комплексов с белками (липопротеидов) и могут быть выделены лишь после их разрушения (например, этиловым или метиловым спиртом). Исследование извлечённых липидов обычно начинают с их разделения на классы с помощью хроматографии. Каждый класс липидов — смесь многих близких по строению веществ, имеющих одну и ту же полярную группировку и различающихся составом жирных кислот. Выделенные липиды подвергают химическому или ферментативному гидролизу. Освободившиеся жирные кислоты анализируют методом газожидкостной хроматографии, остальные соединения — с помощью тонкослойной или бумажной хроматографии. Для установления структуры продуктов гидролитического расщепления липидов применяют также масс-спектрометрию, ядерный магнитный резонанс и др. методы физико-химического анализа.

Гликоген.

Гликоген - полисахарид, образованный остатками глюкозы; основной запасной углевод человека и животных. Гликоген откладывается в виде гранул в цитоплазме клеток. При недостатке в организме глюкозы гликоген под воздействием ферментов расщепляется до глюкозы, которая поступает в кровь. Регуляция синтеза и распада гликогена осуществляется нервной системой и гормонами. Гликоген – это животный крахмал (C₆H₁₀O₅). Особенно велико его содержание в печени (3-5%) и мышцах (0,4-2%).

Обнаружен французским физиологом К. Бернаром в печени (1857). Гликоген - гомополисахарид, построенный из 6-20 тыс. и более остатков a-D-глюкозы. Молекула гликогена имеет разветвленное строение; средняя протяжённость неразветвлённой цепи 10-14 остатков глюкозы. Молярная масса гликогена - 10⁵-10⁷.

Гликоген в организме расщепляется двумя способами. В процессе пищеварения под действием амилаз происходит гидролитическое расщепление гликогена, содержащегося в пище. Процесс начинается в ротовой полости и заканчивается в тонком кишечнике (при рН 7-8) с образованием декстринов, затем мальтозы и глюкозы. В кровь поступает глюкоза, избыток которой включается в синтез гликогена и в таком виде откладывается в тканях.

В клетках тканей возможно также гидролитическое расщепление гликогена. Основной путь внутриклеточного превращения гликогена - фосфоролитическое расщепление, происходящее под влиянием гликогенфосфорилазы и приводящее к последовательному отщеплению от молекулы гликогена остатков глюкозы с одновременным их фосфорилированием. Образующийся при этом глюкозо-1-фосфат может вовлекаться в процесс гликолиза.

При синтезе гликогена обязательным этапом является фосфорилирование глюкозы. Синтез происходит под действием фермента гликогенсинтетазы. В цитоплазме гликоген представлен смесью разнородных по физико-химическим свойствам полисахаридов с различной молярной массой. Состав гликогена может меняться в зависимости от функционального состояния ткани, времени года и др.

Препараты и ЭМФ.

Митохондрии.

Ø Митохондрии в клетках печени. Препарат.

Окраска по Альтману. Срезы сначала окрашивают кислым фуксином (над пламенем горелки). Затем срезы помещают в пикриновую кислоту для дифференцировки. При правильной окраске в цитоплазме на желтоватом фоне четко выступают красно-розовые митохондрии, имеющие круглую форму. Как правило, для данного метода окрашивания используют фиксацию кальций-формолом по методу Беккера.

Ø СДГ в клетках культуры СПЭВ. Препарат.

Сукцинатдегидрогеназа (СДГ) - фермент класса оксидоредуктаз. Локализована во внутренней мембране митохондрий. В цикле трикарбоновых кислот катализирует обратимое окисление янтарной кислоты (сукцината) до фумаровой кислоты. Окисление 1 моля янтарной кислоты приводит к синтезу 2 молей аденозинтрифосфата (АТФ). При этом электроны от сукцинатдегидрогеназы передаются в дыхательную цепь на кофермент Q. Выделена в 1954 американским учёным Т. Сингером.

Фермент выявляют гистохимическим способом. Нефиксированные срезы печени (приготовленные в криостате) инкубируют при 37°С в смеси, содержащей соль тетразолия и сукцинат натрия – субстрат для действия фермента. СДГ отщепляет водород от сукцината натрия и передает его на соль тетразолия. Соль тетразолия восстанавливается, образуя нерастворимый осадок синего цвета - формазан.

Ø Митохондрии в клетках печени. ЭМФ.

МХ в клетках печени отличаются от МХ других клеток тем, что они относительно бедны кристами и имеют плотный матрикс. При исследовании оказалось, что МХ, содержащие меньше крист, имеют более низкую дыхательную активность и отличаются более низким уровнем окислительного фосфорилирования. Для гепатоцитов характерны пластинчатые кристы.

Ø Окрашивание митохондрий флуоресцентным красителем Родамином 123 в клетках культуры. Иммунофлуорисцентная фотография.

Флуорохром родамин (или этил-родамин) относится к проникающим через мембраны положительно заряженным веществам (если МХ активная, то в ее матриксе накапливаются отрицательные заряды). Таким образом, способность МХ накапливать родамин является хорошим тестом для нормального их функционирования.

Ø Митохондрии в сердечной мышце. Межмитохондриальные контакты.

По положению в клетке выделяют три популяции митохондрий.

1. Околоядерные митохондрии образуют скопления у полюсов ядра. Предположительно роль их в метаболизме незначительна, но именно здесь митохондрии делятся, замещая поврежденные или прекратившие работу органеллы других популяций.

2. Межмиофибриллярные митохондрии образуют сетчатые слои, окружающие миофибриллы, которые на электронно-микроскопическом срезе выглядят как цепочки продолговатых митохондрий, расположенные вдоль МФ. Для этих митохондрий характерна высокая скорость АДФ-зависимого дыхания (в 1,5 раза выше, чем для субсарколеммальных), высокая степень сопряжения дыхательной цепи, активность ЭТЦ. Эти митохондрии содержат большое количество дыхательных цитохромов, велика активность таких ферментов, как СДГ и цитратсинтазы.

3. Популяция субсарколеммальных митохондрий представлена одиночными органеллами, подлежащими к плазматической мембране, и крупными их скоплениями около капилляров. Хотя доступ кислорода к этим митохондриям наилучший, окисление здесь происходит не столь активно, как в межмиофибриллярных митохондриях, то есть низок уровень АДФ-зависимого дыхания. Сопряженность дыхательной цепи не отличается от межмиофибриллярных митохондрий. Субсарколеммальные митохондрии быстрее других поглащают кальций.

Расположение митохондрий в клетке, возможно, соответствует условиям клеточного функционирования. В то время как митохондрии в невозбудимых клетках часто образуют ассоциации с ЭПР, в возбудимых они тяготеют к плазматической мембране. За счет чего возникает такая организация, пока неясно. Хотя отмечены функциональные отличия между популяциями митохондрий, не удалось выявить маркеров для однозначного их разграничения. Попытки воздействовать на одну из популяций с целью выделить другую также не привели к успеху.

Ø Митохондрии железистых клеток желудка крота. Деление. ЭМФ.

Равновеликого деления МХ не бывает. С другой стороны, встает вопрос, почему то, что мы видим на ЭМФ не является обратным процессом: слиянием. Для доказательства первой гипотезы (о делении) был проведен ряд экспериментов. Так например, метка липидов разбавляется при делении. Кроме того, на ЭМФ часто видна гантелевидная перетяжка.

Ø Грибовидные тельца. ЭМФ.

Если на МХ подействовать ультразвуком, то происходит разрушение ее мембран. Из фрагментов разорванной внутренней мембраны образуются «вывернутые» пузырьки. Такие частицы были названы субмитохондриальными. При использовании метода негативного контрастирования было выявлено, что их наружная поверхность усеяна крошечными «шариками», прикрепленными к мембране с помощью «ножки». В интактных МХ эти грибовидные структуры (тельца) локализованы на внутренней (обращенной к матриксу) стороне внутренней мембраны. В 1960г. было доказано, что грибовидные тела – это не что иное, как АТР-синтетаза.

Ø Митохондриальный ретикулум.

Ø Митохондрии в мышце.

Включения.

§ Гликоген в клетках печени. Препарат.

Для выявления гликогена используется гистохимическая реакция, которая получила название реакция Шифф-йодной кислотой, или ШИК-реакция. Принцип реакции заключается в следующем. Метайодная кислота селективно окисляет и расщепляет ―С=С-связи. В результате этого образуется одна кетогруппа или две альдегидные группы, как например, в глюкозе. Альдегидные группы реагируют с реактивом Шиффа (фуксинсернистой кислотой) точно так же, как и в реакции Фельгена. С помощью этого метода выявляют все соединения, содержащие оксигруппы, которые в результате окисления метайодной кислоты могут превращаться в альдегидные группы. Однако в гистологических срезах практически лишь гликоген и гликопротены, сохраняющиеся в достаточных количествах, могут быть выявлены при помощи ШИК-реакции. Гликоген можно дифференцировать путем переваривания в амилазе или диастазе. Наиболее удачной является модификация ШИК-реакции, предложенная А.Л.Шабадашем (1949). В результате этой реакции углеводы, содержащие гексозу, окрашиваются в красно-лиловый цвет, гликоген – в более интенсивно темно-красный.

Однако классическая ШИК-реакция и ее различные модификации, направленные на выявление гликогена, не могут быть рекомендованы для всех случаев, особенно если ткань содержит вещества, имеющие ту же локализацию, что и гликоген, и дающие положительную ШИК-реакцию: мукопротеиды, гликопротеиды и ненасыщенные липиды. В таких случаях лучший результат может дать карминовый метод Беста. Действующим началом природного кармина является карминовая кислота. Ее способность окрашивать гликоген зависит от ряда не до конца понятых физических и стереохимических факторов. Ядра при использовании этого метода докрашивают, например, гематоксилином. в результате гликоген окрашивается в интенсивный красный цвет, ядра – в фиолетовый.

§ Гликоген в клетках печени. ЭМФ.

Каждая гранула гликогена представляет собой единственную сильно разветвленную молекулу. Ферменты синтеза (гликогенсинтетаза) и расщепления (гликогенфосфорилаза) гликогена вязаны с поверхностью гранулы. Включения гликогена на электронном уровне выглядят как мелкие электронноплотные образования с неровными контурами округлой или звездчатой формы. Вокруг включений гликогена всегда располагаются мембраны гладкого ЭПР. Это связано с тем, что гладкий ЭПР связан с обменом полисахаридов.

§ Жир в клетках печени аксолотля. Препарат.

Для всех жировых красителей единственным общим признаком является отсутствие солюбилизирующих сульфогрупп (-SO₃H) или карбоксильных (-COOH)-групп. Это диазокрасители, в основном красного цвета. Судан черный В обладает более выраженными, чем суданы III и IV, красящими свойствами, хотя он может давать и гораздо более слабое окрашивание белков и кислых ГАГ. В результате «действия» судана липиды окрашиваются в цвета от черного до темно-синего; окрасу воспринимают также фосфолипиды. Ядра, как правило, докрашивают ядерным прочным красным.

Также жировые капли становятся четко видными при обработке ткани четырехокисью осмия с последующей докраской срезов кармином или другим ядерным красителем. Жировые капли, адсорбировавшие осмий, имеют на препаратах черный цвет.

§ Жир в клетках печени. ЭМФ.

§ Пигментные клетки кожи головастика. Препарат.

Хроматофоры – дифференцированные пигментные клетки, происходящие из нервного гребня в эмбриогенезе и затем мигрирующие в соответствующие участки. Эти клетки ответственны за физиологическое изменение цвета животного при мимикрии, а также защищают от ультрафиолетового облучения. Быстрое изменение окраски, обусловленное перемещением пигментных гранул (дисперсией и агрегацией), характерно для кишечнополостных, кольчатых червей, насекомых, моллюсков, иглокожих, рыб, рептилий, амфибий. Хроматофоры различают по природе пигмента: ксантофоры имеют каротиноиды желтого цвета, эритрофоры – птериды красного цвета, меланофоры содержат черный пигмент меланин.

В литературе принята следующая терминология: меланоцит – это клетка, синтезирующая пигмент меланин, меланофоры (от меланины и греч. phorós — несущий) – это тип меланоцитов, способный к быстрой агрегации и дисперсии гранул. Меланофоры встречаются в эпидермисе, в перитонеальном эпителии, в пигментных оболочках мозга, в пигментом эпителии глаза, в кровеносных сосудах и периферической нервной системе. Меланофоры — крупные отростчатые клетки, отвечающие на изменение освещённости или влияние меланоцитостимулирующего гормона гипофиза изменением окраски, что достигается изменением степени дисперсности пигментных гранул, содержащихся в цитоплазме. Меланофоры не способны к делению и миграции и не синтезируют тирозиназу — специфический фермент, необходимый для синтеза меланина. Меланофоры характерны для холоднокровных позвоночных животных.

§ Меланофор. ЭМФ.

Меланины (от греч. mélas, родительный падеж mélanos — чёрный), коричневые и чёрные (эумеланины) или жёлтые (феомеланины) высокомолекулярные водонерастворимые пигменты. Меланин в клетке откладывается в виде гранул, в которых меланин связан с белком (меланопротеиды). Предшественником меланина в организме является аминокислота тирозин, окисление которого в диоксифенилаланин (ДОФА), а затем — в ДОФА-хинон катализирует фермент тирозиназа. Дальнейшие превращения протекают без участия ферментов и приводят к образованию меланинов, химическая структура которых не установлена (валовая формула C₇₇H₉₈O₃₃N₁₄S).

Дата добавления: 2018-09-22; просмотров: 747; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

⇐ Предыдущая 12

Мы поможем в написании ваших работ!