Общие свойства ферментов (термостабильность, влияние рН, специфичность действия). Привести примеры.
Свойства ферментов
1. Зависимость скорости реакции от температуры
Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается колоколообразной кривойс максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента.
Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурациибелков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров.
При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С. Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.
Ферменты могут быть очень чувствительны к изменению температуры:
при понижении температуры окружающего воздуха у зайца-беляка пигментообразующий фермент инактивируется и заяц получает белую шубку, противовирусный белок интерферон начинает синтезироваться в клетках только при достижении температуры тела 38°С.
2. Зависимость скорости реакции от рН
Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.
|
|
|
Данная особенность ферментов имеет существенное значение для организма в его адаптации к изменяющимся внешним и внутренним условиям. Сдвиги величины рН вне- и внутри клетки играет роль в патогенезе заболеваний, изменяя активность ферментов разных метаболических путей.
Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.
Зависимость активности от кислотности среды объясняется наличием аминокислот в структуре фермента, заряд которых изменяется при сдвиге рН (глутамат, аспартат, лизин, аргинн, гистидин). Изменение заряда аминокислот приводит к изменению их взаимодействия друг с другом при формировании третичной структуры белковой молекулы, изменению заряда белка и появлению другой конфигурации активного центра и, следовательно, субстрат связывается или не связывается с активным центром.
Изменение активности ферментов при сдвиге рН может нести и адаптивныефункции. Так, например, в печени ферменты глюконеогенеза требуют меньшей рН, чем ферменты гликолиза, что удачно сочетается с закислением жидкостей организма при голодании или физической нагрузке.
|
|
|
3. Зависимость от количества фермента
При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.
4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, т.к. к катализу добавляемых молекул субстрата подключаются новые и новые молекулы фермента. Т.е. скорость накопления продукта возрастает, и это означает увеличение активности фермента. Затем наблюдается эффект насыщения (плато на кривой), когда все молекулы фермента заняты молекулами субстрата и непрерывно ведут катализ, здесь скорость реакции максимальна. В некоторых случаях, при дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и активность фермента (скорость реакции) снижается.
Зависимость скорости реакции
Дата добавления: 2018-08-06; просмотров: 1183; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!