La biochimie des organes et des tissus.
Etablissement Fédéral Budgétaire d’Etat d’enseignement supérieur «Université de Médecine d’Etat de Riazan I.P. Pavlov» du Ministère de la Santé Publique de la Fédération de Russie Chaire de chimie biologique avec le cours de diagnostic clinique de laboratoire de l’enseignement postuniversitaire
Questions
pour la préparation des étudiants à l’examen de biochimie,
année universitaire 2017-2018,
(faculté de médecine générale, formation en présentiel, spécialité – 31.05.01 – médecine générale)
Introduction.
1. La biochimie, l’objet, les objectifs et les branches. Le lien entre la biochimie et d’autres sciences médicales. Les principales méthodes appliquées en biochimie.
2. Les principales étapes du développement de la biochimie. La place de la biochimie dans le système des sciences médicales. L’importance des connaissances biochimiques dans la pratique clinique.
Structure et fonctions des protéines.
1. Les protéines : définition, caractéristiques. L’évolution des idées sur les substances protéiques. Les fonctions biologiques des protéines (avec des exemples).
2. Les aminoacides : structure et fonctions. La structure et la classification des aminoacides constituant les protéines. Les propriétés physico-chimiques des aminoacides. L’application des aminoacides en médecine.
3. Les niveaux de la structure des molécules protéiques. La structure primaire des protéines. Les caractéristiques du groupe peptidique. Les troubles héréditaires de la structure primaire.
4. Les niveaux de la structure des molécules protéiques. La structure secondaire des protéines : hélice α et structure β, structures irrégulières. Les structures supersecondaires des protéines.
5. Les niveaux de la structure des molécules protéiques. Les structures tertiaire et quaternaire. Les types de liaisons qui participent à la formation de ces structures. La structure des domaines des protéines.
6. Le folding des protéines. Les chaperons : leurs caractéristiques et rôles fonctionnels.
|
|
|
7. Les propriétés physico-chimiques des protéines : les propriétés amphotères, tampon, colloïdales, osmotiques. Le relargage. La dénaturation. Les propriétés des protéines dénaturées. La rénaturation.
8. Les méthodes de la séparation des protéines individuelles qui reposent sur leurs propriétés physico-chimiques : les méthodes de la destruction des tissus, les méthodes de la purification des protéines (électrophorèse, chromatographie etc).
9. La notion des protéines simples et complexes. Les histones, les albumines et les globulines : leurs caractéristiques et rôles biologiques.
10. Les particularités de l’organisation structurale des protéines fibrillaires à l’exemple du collagène et de l’élastine.
11. Les protéines complexes : définition, classification. Les notions des glycoprotéines et les protéoglycanes. Les glycoprotéines: structure, propriétés et fonctions.
12. Les protéines complexes : définition, classification. Les phosphoprotéines, leurs caractéristiques et rôles biologiques.
13. Les protéines complexes : définition, classification. Les lipoprotéines, leurs caractéristiques et rôles biologiques.
14. Les protéines complexes : définition, classification. Les hémoprotéines : leurs caractéristiques générales. La myoglobine : structure et fonctions.
15. Les hémoprotéines : l’hémoglobine : structure et fontions. Les dérivés de l’hémoglobine. Les types d’hémoglobine. L’hémoglobine glycosilée.
16. Le fonctionnement des protéines-olygomères à l’exemple de l’hémoglobine. La régulation de la liaison de l’oxygène avec l’hémoglobine dans les tissus.
17. Les nucléoprotéines, les acides nucléiques : leurs caractéritiques générales. Les composants des acides nucléiques : srtucture et fonctions biologiques. Les propriétés physico-chimiques des acides nucléiques.
|
|
|
18. L’organisation structurale et les fonctions de l’ADN. La chromatine.
19. L’organisation structurale et les fonctions biologiques de l’ARN (ARNm, ARNt, ARNr).
Enzymes
1. Les notions générales de la catalyse, les particularités de la catalyse enzymatique (les traits communs et distinctifs entre les enzymes et les catalyseurs non enzymatiques).
2. L’organisation structurale et fonctionnelle des enzymes. Les notions du site actif et du site allostérique. Les cofacteurs, leur importance pour le fonctionnement des enzymes.
3. La spécificité de l’action des enzymes: types, exemples et théories qui les expliquent.
4. Le mécanisme d’action des enzymes : modifications énergétiques, étapes, mécanismes moléculaires.
5. La cinétique des réactions enzymatiques. La variation de la vitesse des réactions enzymatiques en fonction de température, du pH, de la concentration de substrat et d’enzyme.
6. La régulation de l’action des enzymes. Les inhibiteurs des enzymes, les caractéristiques des types d’inhibition. Les médicaments et les substances vénéneuses comme inhibiteurs des enzymes.
7. La régulation de l’action des enzymes. L’activation des enzymes.
8. La régulation de l’activité des enzymes par phosphorylation et par déphosphorylation; des exemples des voies métaboliques régulées par ces mécanismes.
9. Les unités et les méthodes de la mesure de l’activité et de la quantité des enzymes. Les enzymes immobilisées.
10. La classification et la nomenclature des enzymes, les notions générales. Les oxydoréductases et les hydrolases : caractéristiques, exemples des réactions enzymatiques.
|
|
|
11. La classification et la nomenclature des enzymes, les notions générales. Les transférases et les ligases: caractéristiques, exemples des réactions enzymatiques.
12. La classification et la nomenclature des enzymes, les notions générales. Les lyases et les isomérases: caractéristiques, exemples des réactions enzymatiques.
13. Les cofacteurs des enzymes: les ions de métaux et les coenzymes. Les fonctions coenzymatiques des vitamines. La structure chimique des coenzymes pyridoxiniques et de la biotine: leur rôle biologique (avec des exemples des réactions).
14. Les coenzymes. La structure chimique et la participation aux processus d’oxydoréduction du NAD, du NADP, du FMN, du FAD (avec des exemples des réactions enzymatiques).
15. Les isoenzymes: origine, rôle biologique, méthodes de la détermination.
16. Les différences de la composition enzymatique et isoenzymatique des organes et des tissus, leurs rôles médico-biologiques. La notion de l’organospécificité des enzymes et des isoenzymes.
Introduction au métabolisme des substances. Biochimie de l’alimentation
- Les principaux composants de la nourriture et leur rôle. Les bases biochimiques de l’alimentation équilibrée. La composition de la nourriture de l’homme: composants organiques et minéraux, essentiels et mineurs. Les pathologies régionales dues à l’insuffisance des microéléments dans les aliments et l’eau.
- La digestion des protéines. Les caractéristiques des enzymes protéolytiques, le mécanisme de leur activation, la spécificité et les conditions indispensables pour leur action.
- L’absorption des produits de la digestion des protéines. Le cycle des gamma-glutamyl-transpeptidases, son rôle pour l’entrée des aminoacides dans les cellules des tissus.
- Les troubles de la digestion des protéines et du transport des acides aminés.
- L’importance diagnostique de l’analyse biochimique du suc gastrique et duodénal. Les protéinases du pancréas et les pancréatites. L’application des inhibiteurs des protéases pour le traitement des pancréatites.
- La digestion des lipides : les conditions de la digestion, le mécanisme, le rôle de la lipase pancréatique et de la colipase. La régulation de la digestion des lipides.
- L’absorption des produits de la digestion des lipides. La néosynthèse des lipides dans la muqueuse de l’intestin grêle. La formation des chylomicrons et le transport des lipides vers les tissus.
- Les troubles de la digestion et de l’absorbtion des lipides. La stéatorrhée.
- Le mécanisme de la digestion des glucides dans le canal alimentaire. Les caractéristiques des enzymes amylolytiques.
10. Les mécanismes de l’absorbtion des produits terminaux de l’hydrolyse des glucides. Les besoins en glucides en fonction de l’âge et de l’activité physique.
|
|
|
- Les troubles de la digestion et de l’absorption des glucides. L’intolérance des disaccharides, l’insuffisance primaire et secondaire de la lactase, le syndrome de la malabsorption.
Membranes biologiques
1. L’organisation structurale des membranes, la structure et les propriétés des principaux composants des membranes.
2. La composition des membranes en lipides : phospholipides, glycolipides, cholestérol. Les protéines des membranes : les protéines intégrées, superficielles, «d'ancrage».
3. Les propriétés générales des membranes: fluidité de la couche hydrophobe, asymétrie transversale, perméabilité sélective. La participation des membranes à l’organisation et à la régulation du métabolisme.
4. Les mécanismes du transport des substances à travers les membranes: diffusion simple, transport actif primaire (à l’exemple de Са2+ -ATPase, la Na+, K+ -ATPase). Le symport passif et l’antiport, le transport actif secondaire.
5. La transmission transmembranaire de signaux. La participation des membranes à l’activation des systèmes de régulation intracellulaires – le système de l’adénylate cyclase.
6. La transmission transmembranaire de signaux. La participation des membranes à l’activation des systèmes de régulation intracellulaires – le système de l’inositol - phosphate.
7. Les récepteurs membranaires catalytiques à l’exemple du récepteur insulinique.
Métabolisme énergétique
1. Les étapes de l’extraction de l’ énergie contenue dans les substances nutritives. L’acide pyruvique et l’acétyl-CoA : les voies de leurs formation et utilisation dans l’organisme. Le rôle de ces processus.
2. La décarboxylation oxydative du pyruvate : l’équation totale et la succession des réactions, la structure du regroupement des pyruvate desydrogénases.
3. Le cycle de l’acide citrique (cycle de Krebs): succession des réactions, caractéristiques des enzymes.
4. Le cycle de l’acide citrique (cycle de Krebs) : les mécanismes de la régulation, ses fonctions. Les réactions anaplérotiques (réactions enrichissant le cycle citrique).
5. Le lien entre la voie générale du catabolisme (oxydation du pyruvate et de l’acétyl-CoA) et la chaîne mitochondriale du transport d’électrons. Les mécanismes de la régulation de la voie générale du catabolisme.
6. L’organisation structurale et les fonctions de la chaîne respiratoire.
7. Les types de phosphorylation. La notions de la phosphorylation oxydative et de substrat.
8. Le mécanisme de la conjugaison de l’oxydation avec la phosphorylation oxydative dans la chaîne respiratoire. Le potentiel électrochimique transmembranaire comme forme intermédiaire d’énergie lors de la phosphorylation oxydatitve.
9. La régulation de la chaîne de transport d’électrons (contrôle respiratoire). La H+-АТP-synthétase: structure, mécanisme d’action. Les inhibiteurs de la chaîne de transport d’électrons, conséquences de leurs effets.
10. L’isolement de la respiration tissulaire et de la phospholylation oxydative. La fonction de régulation thermique de la respiration tissulaire.
Métabolisme et fonctions des glucides.
1. Les principaux glucides des animaux, leur rôle biologique. Le glucose en tant que le métabolite le plus important du métabolisme glucidique. Le transport du glucose du sang vers les cellules. La formation du glucose-6-phosphate – la première réaction des voies différentes de la transformation du glucose dans la cellule.
2. Le catabolisme du glucose. La glycolyse en aérobiose comme principale voie du catabolisme du glucose chez l’homme. La succession des réactions.
3. La glycolyse en aérobiose: distribution, bilan énergétique et rôle physiologique de la dégradation du glucose en aérobiose.
4. La glycolyse en anaérobiose. Le bilan énergétique, la distribution dans l’organisme et le rôle physiologique de la glycolyse en anaérobiose.
5. L’oxydation du NAD·H2 extramitochondrial : mécanisme, rôle biologique.
6. Le métabolisme de l’étanol exogène et son effet toxique.
7. Les propriétés et la distribution du glycogène comme polysaccharide de réserve. La mobilisation du glycogène: mécanisme, régulation, rôle biologique. Les traits distinctifs de la mobilisation du glycogène dans le foie et dans les muscles.
8. Les propriétés et la distribution du glycogène comme polysaccharide de réserve. La biosynthèse du glycogène: mécanisme, régulation.
9. La biosynthèse du glucose (néoglucogenèse): sources, mécanisme, rôle biologique.
10. Le lien entre la glycolyse dans les muscles et la néoglucogenèse dans le foie: cycle de Cori, cycle du glucose et de l’alanine. Les mécanismes allostériques de la régulation des voies aérobie et anaérobie de la dégradation du glucose et de la néoglucogenèse.
11. La voie des pentoses-phosphates de la transformation du glucose: le stade oxydatif (chimisme), le stade non-oxydatif de la synthèse des pentoses. Les réactions sommaires, la distribution et le rôle biologique.
12. Le métabolisme du fructose et ses troubles: fructosémie essentielle, intolérance héréditaire du fructose.
13. Le métabolisme du galactose et ses troubles héréditaires. Les galactosémies.
14. Les troubles du métabolisme des glucides. Les maladies de l’accumulation du glycogène génétiquement déterminées (glycogénoses) : classification, caractéristiques de certains types. Aglycogénoses.
Métabolisme et fonctions des lipides
1. Les principaux lipides des tissus de l’homme. Les lipides de réserve (graisses) et lipides des membranes (lipides complexes). Les facteurs essentiels de nature lipidique de l’alimentation.
2. La mobilisation des lipides dans le tissu adipeux (dégradation des triacylglycéroles, du glycérol): chimisme, régulation, rôle biologique.
3. La β-oxydation des acides gras: chimisme, rôle biologique, troubles.
4. Les particularités de l’oxydation des acides gras insaturés et ceux à nombre impair de carbone. Le bilan énergétique des acides gras.
5. La synthèse des corps cétoniques, la succession des réactions, la régulation. Le rôle biologique des corps cétoniques. La cétonémie et la cétonurie, l’importance clinique de la détermination quantitative des corps cétoniques dans les urines et le sang.
6. La déposition des lipides dans le tissu adipeux: chimisme, régulation, rôle biologique. La forme de transport des lipides endogènes. L’obésité, les causes et les conséquences de l’obésité.
7. La biosynthèse des acides gras. Les particularités de la biosynthèse des acides gras insaturés. Les sources de NADPH2. La régulation hormonale et allostérique de la synthèse des acides gras.
8. La biosynthèse du cholestérol et de ses esters; la régulation de la biosynthèse. Les fonctions biologiques du cholestérol.
9. La balance du cholestérol dans l’organisme. Divers mécanismes de la régulation de l’hydroxyméthylglutaryl-CoA-réductase. Le rôle des lipoprotéines dans le transport du cholestérol par le sang.
10. L’hypercholestérolémie: causes, conséquences. L’hypercholestérolémie familiale.
11. La synthèse et les fonctions des acides biliaires. La circulation entérohépatique des acides biliaires. Les mécanismes moléculaires de la lithiase biliaire.
12. Les principaux phospholipides (glycérol-phospholipides) des tissus de l’homme: principaux représentants, voies de la biosynthèse, rôle biologique. Les facteurs lipotropes.
13. Les chylomicrons et les lipoprotéines de très basse densité: structure, localisation et mécanisme de la formation, particularités du transport.
14. L’hypertriacylglycérolémie et l’hyperchylomicronémie: causes, modifications de la composition du sérum sanguin. Les défauts génétiques de la lipoprotéine lipase et de l’apo-CII.
15. Les lipoprotéines de basse densité et de haute densité : structure, localisation et mécanisme de la formation, particularités du métabolisme.
16. Les mécanismes moléculaires de l’athérosclérose. Les principes biochimiques du traitement, le rôle des acides oméga 3 pour la prévention de l’athérosclérose.
17. Le lien entre le métabolisme des lipides et des glucides. Le schéma de la transformation du glucose en lipides. Le rôle de la voie des pentoses-phosphates du métabolisme du glucose dans la synthèse des lipides. L’effet de l’insuline, du glucagon, de l’adrénaline sur le métabolisme des lipides et des glucides.
18. Les sphingolipidoses: définition, causes, exemples des maladies (de Gaucher, de Niemann-Pick).
Métabolisme et fonctions des composés azotés
1. Le schéma général des sources et des voies de l’utilisation des aminoacides dans les tissus. Lе pool (la réserve) d’aminoacides libres. L’état dynamique des protéines dans l’organisme.
2. La notion de bilan azotée. Le minimum protéique. L’équilibre azotée. Le bilan azotée négatif et positif.
3. La dégradation des protéines dans les tissus. Les types de protéolyse. Les protéasomes. Le rôle de l’ubiquitine.
4. La protéolyse tissulaire. La classification des enzymes protéolytiques. Les fonctions des protéinases tissulaires. Les caractéristiques des cathepsines.
5. Les voies de la dégradation des aminoacides en produits terminaux. La désamination des aminoacides, ses types. La désamination oxydative directe des aminoacides, le rôle biologique de ces processus.
6. La désamination oxydative indirecte des aminoacides (transamination): étapes, rôle biologique. La détermination des transaminases et de la glutamate déshydrogénase dans le sérum sanguin dans le diagnostic de l’infarctus du myocarde, des maladies du foie.
7. Le métabolisme des résidus non-azotés des aminoacides. Les aminoacides glycogéniques, cétogéniques et mixtes. La synthèse du glucose à partir des aminoacides.
8. Les voies de la formation de l’ammoniac dans l’organisme.
9. La décontamination de l’ammoniac. Le rôle de la glutamine dans la décontamination et dans le transfert de l’ammoniac et en tant que donneur des groupes amides dans la synthèse d’une série de composés. Le rôle biologique de la formation de l’ammoniac dans les reins et de l’élimination de sels ammoniacaux.
10. La biosynthèse de l’urée: localisation, chimisme, rôle biologique. L’importance diagnostique de la détermination du taux d’urée dans le sang et les urines. Les troubles de la synthèse et de l’élimination de l’urée.
11. Les causes de l’hyperammoniémie. Le mécanisme de l’effet toxique de l’ammoniac. Les approches biochimiques au traitement des hyperammoniémies.
12. La synthèse de la créatine et de la phosphocréatine; le transfert intracellulaire d’énergie avec la participation de la créatine-phosphate: rôle biologique du processus. L’importance diagnostique de la détermination de l’activité des isoenzymes de la créatine-kinase.
13. Les aminoacides remplaçables et irremplaçables (essentiels). La biosynthèse d’une série d’ aminoacides remplaçables à partir des métabolites du métabolisme des glucides, des métabolites du cycle de Krebs, des aminoacides irremplaçables.
14. La décarboxylation des acides aminés et la formation des amines biogènes (histamine, taurine), leur rôle. L’importance des mono- et diamioxydases.
15. La décarboxylation des aminoacides et la formation des amines biogènes (sérotonine, acide gamma –aminobutyrique), leur rôle. L’importance des mono- et diaminoxydases.
16. La synthèse de l’acétylcholine, son rôle et sa décontamination.
17. La synthèse des catécholamines, leur rôle biologique, les voies de leur inactivation. Les précurseurs des catécholamines et les inhibiteurs des monoaminoxydases dans le traitement des états de dépression.
18. Les troubles héréditaires du métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine: phénylcétonurie, alcaptonurie, albinisme.
19. La méthionine et la S-adénosylméthionine dans les réactions de transméthylation (synthèse de la créatine, de l’adrénaline, des phosphatidylcholines, méthylation de l’ADN et des composés xénogéniques). Le rôle de l’acide tétrahydrofolique.
20. Le métabolisme tissulaire des nucléoprotéines. La dégradation des nucléoprotéines, des acides nucléiques, des nucléotides, des nucléosides. L’oxydation des bases puriques en acide urique.
21. La biosynthèse des nucléotides puriques. Les sources de la formation des bases puriques. La régulation de la biosynthèse.
22. La biosynthèse et la dégradation des nucléotides pyrimidiques. Biosynthèse des désoxyribonucléotides et l’application de ses inhibiteurs en médecine.
23. Les troubles du métabolisme des nucléotides. La goutte articulaire (podagre): mécanismes moléculaires du développement et bases biochimiques du traitement (allopurinol). La xanthinurie. L’orotacidurie.
24. Le métabolisme des hémoprotéines. La synthèse de l’hème et sa régulation. Les troubles de la synthèse de l’hème (porphyries : caractéristiques générales, types).
25. La dégradation de l’hémoglobine. La formation de la bilirubine et d’autres pigments biliaires. La décontamination de la bilirubine. La bilirubine «directe» et «indirecte».
26. Les troubles du métabolisme de la bilirubine. Les ictères: hémolitique, obstructif, hépato-cellulaire.
27. Les troubles du métabolisme de la bilirubine. L’ictère des nouveaux-nés, les ictères héréditaires. L’importance diagnostique de la détermination du taux de bilirubine et d’autres pigments biliaires dans le sang et dans les urines.
Biosynthèse des acides nucléiques et des protéines (biosynthèses matricielles)
1. La synthèse de l’ADN – la réplication: étapes, conditions. Le lien entre la réplication et le cycle cellulaire, le rôle des cytokines. Les mécanismes de la réplication.
2. La réparation et son rôle.
3. La biosynthèse de l’ARN (transcription): étapes, conditions, ARN-polymérases.
4. La formation des transcriptes primaires et leur processing post-transcriptionnel (maturation de l’ARN).
5. Le principal postulat de la biologie moléculaire. La biosynthèse des protéines (translation) : composants indispensables, étapes (initiation, élongation, terminaison).
6. Le code génétique et ses propriétés: triplécité, spécificité, innéité, universalité, colinéarité, unidirection et code non chevauchant.
7. La structure de l’ARNt et sa participation aux processus de la translation. La reconnaissance. Le mécanisme de l’activation des acides aminés et du transfert de l’ARNt.
8. Le processing post-transcriptionnel des protéines: protéolyse partielle, addition des composants non-protéiques, modification des aminoacides, formation d’une conformation spatiale des molécules.
9. Les inhibiteurs des biosynthèses matricielles et leur application en tant que médicaments.
10. La régulation adaptative de l’expression des gènes chez les pro- et les eucaryotes. La théorie de l’opéron. Le fonctionnement des opérons régulés par les mécanismes de l’induction et de la répression.
11. Les technologies utilisant l’ADN en médecine : utilisation des ADN recombinants, les réactions en chaîne de polymérases et le polymorphisme de longueur des fragments de restriction. Thérapie génique..
12. Les mécanismes de la variation héréditaire. Le polymorphisme des protéines.
Biochimie des vitamines
1. Les vitamines. L’histoire de la découverte et des études. La classification des vitamines. Les hypovitaminoses alimentaires et secondaires. Les hypervitaminoses.
2. Les carotènes et la vitamine A. Leur nature chimique et rôle biologique. La participation de la vitamine A dans l’acte visuel. Les signes de l’hypo- et de l’hypervitaminose A. Les besoins journaliers et l’application pratique de la vitamine A.
3. La vitamine D (D2 et D3) : structure, biosynthèse et mécanisme d’action du calcitriol. Les causes et les manifestations du rachitisme et de l’hypervitaminose D. L’application de la vitamine D en médecine.
4. La vitamine E (tocophérol), sa nature chimique. La participation au métabolisme. Les signes de l’avitaminose E. La fonction antioxydante du tocophérol, les besoins, l’application en médecine.
5. La vitamine K (K1 et K2), sa nature chimique. Le rôle de la vitamine K pour la coagulation du sang. Son application en médecine. « Vikasol », sa structure chimique et son application. Les antivitamines de la vitamine K, leur application en médecine.
6. La vitamine B1 (thiamine), sa nature chimique. Le mécanisme de la formation du coenzyme et sa participation au métabolisme. Les signes de l’hypovitaminose B1. Les besoins et l’application pratique de la thiamine.
7. La vitamine B2 (riboflavine), sa structure chimique. Les formes coenzymatiques et leur participation au métabolisme. Les signes de l’hypovitaminose. Les besoins et l’application de la riboflavine en médecine.
8. L’acide pantothénique: nature chimique, formes coenzymatiques, participation au métabolisme, application.
9. La niacine (acide nicotinique), sa structure chimique. Les formes coenzymatiques et leur participation au métabolisme. Les signes de l’hypovitaminose et la possibilité de la formation du nicotinamide dans l’organisme. Les besoins et l’application de la niacine en médecine. Les antivitamines de la vitamine niacine, leur application en médecine.
10. La vitamine B6 (pyridoxine). Sa structure chimique. Les formes coenzymatiques et leur participation au métabolisme. Les signes de l’hypovitaminose. Les besoins et l’application de la vitamine en médecine.
11. La folacine et la vitamine B12. Leur nature chimique. La formation des coenzymes, leurs fonctions biochimiques et leur interaction dans la régulation du métabolisme. Les signes de la carence en ces vitamines. Les besoins et l’application en médecine. Les antivitamines des vitamines B9 et B12, leur application en médecine.
12. La vitamine C (acide ascorbique). Sa structure chimique et ses fonctions biologiques. Le lien entre la fonction de la vitamine C et des bioflavonoïdes. Le phénomène de l’hypovitaminose. L’application de la vitamine C et des bioflavonoïdes en médecine.
13. Les substances vitaminoïdes: biotine, méthylméthionine, carnitine. Leur structure chimique, leurs effets physiologiques. Les manifestations de l’avitaminose.
Régulation du métabolisme. Hormones
1. Les bases de la communication intercellulaire: systèmes endo-, para- et autocrines. Les cellules-cibles et les récepteurs des hormones. Le rôle des hormones dans la régulation du métabolisme et des fonctions de l’organisme.
2. Les hormones. Les propriétés générales des hormones. Les hormones et les hormonoïdes, leurs caractéristiques. Les classifications des hormones.
3. Le mécanisme d’action des hormones par récepteurs membranaires (nucléotides cycliques).
4. Le mécanisme d’action des hormones par récepteurs membranaires (Ca2+ et seconds messagers de nature lipidique).
5. Le mécanisme d’action des hormones par récepteurs intracellulaires (mécanisme cytosolique). La production et l’application pratique des hormones.
6. Les iodothyronines: structure et biosynthèse, effet sur le métabolisme. L’hypo- et l’hyperfonction de la thyroïde, le rôle de l’iode. L’application des iodothyronines en médecine.
7. La parathyrine et son interaction avec la calcitonine dans la régulation du métabolisme phospho-calcique. L’hypo- et l’hyperparathyroïdisme.
8. L’insuline, sa nature chimique, son mécanisme d’action et les effets sur le métabolisme.
9. Les troubles métaboliques dus à une insuffisance ou à un excès d’insuline dans l’organisme. Les diabètes sucrés insulinodépendant et non insulinodépendant. Les signes biochimiques du diabète sucré. Le coma diabétique. Les mécanismes moléculaires de la pathogénèse des complications du diabète sucré.
10. Le glucagon: nature chimique, mécanisme d’action et effets sur le métabolisme. Le rôle de l’insuline et du glucagon dans la régulation du métabolisme énergétique en cas d’une alimentation normale et en cas d’un jeûne.
11. Les hormones de la médullosurrénale: nature chimique, mécanismes d’action et effets biologiques.
12. Les glucocorticoïdes, leur nature chimique. Les mécanismes de la régulation du métabolisme dans la cellule. L’hypo- et l’hypercorticisme.
13. Les modifications du statut hormonal et du métabolisme en cas du régime alimentaire normal. La régulation du taux du glucose dans le sang. Les voies de l’entrée et de l’utilisation du glucose dans le sang. Les effets de l’insuline, du glucagon, de l’adrénaline et du cortisol sur ces processus. Les modifications du statut hormonal et du métabolisme en cas d’un jeûne.
14. La structure et l’action biologique des hormones de l’hypothalamus et de l’hypophyse. Certains troubles des fonctions du système hypothalamo-hypophysaire: nanisme, gigantisme, acromégalie.
15. La régulation du métabolisme hydro-salin. La structure, le mécanisme d’action et les fonctions de la vasopressine et de l’aldostérone. Le système rénine-angiotensine-aldostérone. Les mécanismes biochimiques de l’hypertonie rénale. Les modifications du statut hormonal et du métabolisme en cas de déshydratation et de pertes de sang.
16. La régulation du métabolisme du calcium et des phosphates par la parathormone, par la calcitonine et le 1,25‑dioxycholécalciférol (calcitriol). L’hypo- et l’hypercalcémie: causes et conséquenses.
17. Les hormones sexuelles femelles, leurs nature chimique, mécanisme d’action et fonctions biologiques. Le schéma du cycle sexuel, ses caractéristiques. L’application pratique des estrogènes et de la progestérone.
18. Les hormones sexuelles mâles, leurs nature chimique, mécanisme d’action et rôle physiologique. Les stéroïdes anaboliques et leur application en médecine.
19. Les éicosanoïdes: structure, nomenclature, fonctions biologiques. Les principales étapes de la biosynthèse, rôle de la phospholipase A2 et de la cyclo-oxygénase. Les médicaments–inhibiteurs de la synthèse des eicosanoïdes.
La biochimie des organes et des tissus.
Les mécanismes de la décontamination des substances toxiques
1. Le métabolisme des substances toxiques endogènes et exogènes: les réactions de l’oxydation microsomiale et les réactions de la conjugaison avec le glutathion, les acides glucuronique et sulfurique.
2. La toxicité de l’oxygène: la formation des formes actives de l’oxygène (superoxyde-anion, péroxyde d’hydrogène, radical hydroxylique), leurs rôles. Le mécanisme de leur effet nocif pour les cellules. Les mécanismes de leur décontamination. Les prooxydants et les anti-oxydants.
La biochimie du sang
1. Les principales fonctions du sang.
2. Les protéines physiologiques du plasma sanguin.
3. Les modifications de la composition en protéines dans certaines pathologies.
4. Le diagnostic enzymatique: les bases biochimiques, les principes de l’application dans des pathologies des organes musculaires.
5. Le diagnostic enzymatique: les bases biochimiques, les principes de l’application dans des pathologies du foie et du pancréas.
6. Les bases du diagnostic biochimique des maladies du myocarde, des muscles squelettiques, des pathologies du foie et des reins.
Дата добавления: 2018-06-01; просмотров: 324; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!