Биологическая роль ферментов.
ускоряет реакции в клетках,ферменты катализируют 2тыс-3тыс реакций обмена,есть так же вовлеченные в передачу сигнала ,процессе дыхания,мышечного сокращения,свертываемость крови,транспорт веществ,обезвреживание токсичных и чужеродных
соединений,нейротрансмиссия.
Структурно-функциональная организация.активный центр фермента,его участки
фермент-органическое соединение белковой природы,выполняющая роль катализатора.
активный центр-участок,расположенный в узком гидрофобном углублении поверхности молекулы фермента,участвующий в катализе,на нем протекают хим.реакции.
участки:1)каталитический2)суьстратсвзывающий-этоучасток,отвечающий за специфический комплимент связывания субстрата и образования комплекса фермент-субстрат.
3)часто входит участок для связывания кофактора
Кофакторы и апоферменты , витоминные и невитоминные коферменты
Кофакторы - низкомолекулярные соединения которые требуются для активации ферментов( котолитически активный комплекс фермент, фермент - кофактор - холофермент)
Апофермент-отделение кофакторов обычно связанных и нековаленнтными связями с белком.
Коферменты - это органические вещества, предшественниками которых были витамины ( НАД, НСКоА, Н4 - фалат - непрочно связанных с белком и востанавливают их исходные культуры может катализировать уже другим ферментом)
Номенклатура и классификация ферментов, связь с типом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.
|
|
А. Эшимодиагностика
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы эн-зимодиагностики основаны на следующих позициях:
• при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
• количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
• активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени и отличается от нормальных значений;
• ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
• существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.
I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток во время их А. Эшимодиагностика
|
|
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы эн-зимодиагностики основаны на следующих позициях:
• при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
• количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
• активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени и отличается от нормальных значений;
• ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
• существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.
I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток во время их f • Появление в эволюции различных изоформ ЛДГ обусловлено особенностями окислительного метаболизма тканей. Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5 (М-типы ЛДГ) работают эффективно в анаэробных условиях, ЛДГ, ■ ЛДГ2 (Н-типы) — в аэробных, когда пируват быстро окисляется до С02 и Н20, а не восссстанавливается до молочной кислоты.
|
|
•Приряде заболеваний исследуют активность ДДГ в плазме крови. В норме активность ДДГ составляет_120^520 ЕД/л. Повышение активности наблюдают при острых поражениях сердца, печени, почек, а также при гемолитических анемиях. Однако это указывает на повреждение лишь мной из перечисленных тканей.
• Для постановки диагноза необходимо исследование изоформ ЛДГ в плазме крови .
В ней представлены электрофореграммы плазмы крови здорового человека, больного инфарктом миокарда и больного гепатитом. Выявление в плазме крови тканеспецифичес-ких изоформ ЛДГ используют в качестве диагностического теста повреждения данной ткани. Изоформы креатинкиназы. Креатинкиназа
|
|
(КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата: Молекула КК — димер, состоящий из субъединиц двух типов: М (от англ. muscle — мышца) и В (от англ. brain — мозг). Из этих субъединиц образуются 3 изофермента — ВВ, MB, MM. Изофермент ВВ находится преимущественно в головном мозге, ММ — в скелетных мышцах и MB — в сердечной мышце. Изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность .
Активность КК в норме не должна превышать 90 МЕ/л. Определение активности КК в плазме крови имеет диагностическое значение при инфаркте миокарда (происходит повышение уровня МВ-изоформы). Количество изоформы ММ может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц. Изоформа ВВ не может проникнуть через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется даже при инсультах и диагностического значения не имеет.
3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда
Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную клиническую картину этого заболевания. Поэтому необходимо проводить дополнительные методы исследования для подтверждения повреждения сердечной мышцы.
При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения., Обнаружение повышенной активности КК н плазме крови — основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркт I миокарда маловероятен.
Дополнительным подтверждением диагноз;» инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT и ЛДГ в крови больных,I Динамика изменений этих активностей также представлена на этом рисунке. Активность АС I и норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT и ЛДГ повышается через 4-6 ….
Дата добавления: 2018-04-15; просмотров: 492; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!