Структурно-функциональные особенности строения миоглобина и гемоглобина
Они относятся к классу гемсодержащих белков, т.е содержащих простетическую группу – гем.
Миоглобин является мономерным белком. Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. А гемоглобин относится к олигомерным, т.е состоящим из нескольких мономеров. Гемоглобин имеет четвертичную структуру и состоит из 4-х субъединиц: двух альфа- и двух бэта-цепей.
Смена типов гемоглобина в онтогенезе
HbP примитивный гемоглобин– синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух α- и двух ε-цепей
Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.
HbF – фетальный гемоглобин ( у новорожденных) – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух α- и двух γ-цепей (2α, 2γ)
HbA, HbA2, HbA3 – гемоглобин взрослых. HbA состоит из двух α- и двух β-цепей.
Ингибирование ферментов: обратимое и необратимое
К ингибиторам следует относить вещества, вызывающие снижение активности фермента.
Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. На основании этого различают обратимое и необратимое ингибирование. Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента.
|
|
|
Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg2+), серебра (Ag+) и мышьяка (As3+), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра. Субстрат при этом не может подвергаться химическому превращению.
4.Коферментная функция витаминов. Характеристика и биохимические функции витамина В1.
Витамины входят в состав коферментов – молекул, играющих роль активного центра или простетической группы молекулы фермента .Кофермент имеет 2 функциональных участка, один из которых отвечает за связь с апоферментом, а другой принимает непосредственное участие в каталитическом акте. Как правило, активная форма витаминов принимает участие именно в катализе.
Витамин B1 участвует в окислительном декарбоксилированиипирувата. Входит в состав коферменат ТПФ (тиаминдифосфата). Суточная норма 1.2-2.2 мг. Недостаток витамина приводит к нарушениям периферической нервной системы (полиневриты, энцефалопатия), сердечно-сосудистой, заболеванию бери-бери. Источником служат дрожжи, пшеница, хлеб из муки грубого помола, соя.ю фасоль, горох, морковь, печень.
|
|
|
Билет 7
1. Кооперативныеизмененияконформациипротомеров.
Изменение конформации (а следовательно и функциональных свойств) всех протомеров олигомерного белка при присоединении лиганда только к одному из них носит название кооперативных изменений конформациипротомеров.
2.
Способность к регуляции делает ферменты важными участниками и своеобразными организаторами клеточных процессов в организме человека. Регуляция скорости ферментативных реакций в клетке — основной механизм не только контроля и координации метаболических путей, но и роста и развития клетки, а также ее ответа на изменение окружающей среды.
Существует два основных способа контроля скорости ферментативных реакций:
— Контроль количества фермента.
Количество фермента в клетке определяется соотношением скоростей его синтеза и распада. Этот способ регуляция скорости ферментативной реакции является более медленным процессом (проявляется спустя несколько часов), чем регуляция активности фермента (практически мгновенный ответ).
|
|
|
— Контроль активности фермента.
Активность фермента может регулироваться путем взаимодействия с определенными веществами, изменяющими конформацию активного центра.
Широко распространенный способ химической модификации ферментов фосфорилирование/дефосфорилирование белков осуществляют ферменты протеинкиназы (класс трансферазы). Они катализируют образование сложноэфирной связи между фосфатной группой и ОН-группой аминокислотных остатков серина, треонина и тирозина. Донором фосфатной группы является АТФ.
В результате фосфорилирования происходит изменение заряда, конформации фермента, конформации активного центра фермента. повышается сродство фермента к субстрату и возрастает скорость ферментативной реакции.
Например – триацилглицерол-липаза (ТАГ-липаза) – внутриклеточный фермент жировой ткани. В дефосфорилированной форме фермент неактивен. Под действием специфической протеинкиназы А фермент фосфорилируется и переходит в активную форму.
2. Коферменты. Витамин В2.
Способы поступления витаминов в организм
Экзогенный. В этом случае витамины поступают в наш организм извне – с пищей.
|
|
|
Эндогенный, или внутренний. Витамины поступают в результате синтеза бактерий в кишечнике.
Причины недостаточного поступления витаминов из продуктов питания
- Неудовлетворительное качество продуктов. Ведь среда обитания и экология изменились, и в результате сельскохозяйственные культуры не получают в полном объеме всех необходимых питательных элементов. Загрязняющие же вещества еще больше истощают и без того скромные запасы. Рацион питания человека становится все более скуден. В итоге не всегда получается составить свою меню так, чтобы полностью обеспечить организм необходимыми ему веществами.
- Витамины пропадают при термической обработке продуктов.
Содержится: мясо, почки, молоко, дрожжи
Билет 8
1. Нативность белка. Денатурация, ее механизмы.
НАТИВНОСТЬ - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.
ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы
Факторы, вызывающие денатурацию белков
Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.
Физические факторы
1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.
2. Ультрафиолетовое облучение
3. Рентгеновское и радиоактивное облучение
4. Ультразвук
5. Механическое воздействие (например, вибрация).
Химические факторы
1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).
2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4).
3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)
4. Растительные алкалоиды.
5. Мочевина в высоких концентрациях
Если же денатурированный белок поместить в условия, близкие к нативным, то он может ренатурировать, но очень медленно, и такое явление характерно не для всех белков.
2. Первичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.
Первичные энзимопатии связаны с генетически обусловленной недостаточностью одного или нескольких ферментов.
Механизмы развития:
- Недостаток конечного продукта определенного метаболического пути (при отсутствии других альтернативных путей синтеза) может приводить к развитию клинических симптомов, характерных для данного заболевания. В качестве примера можно рассмотреть альбинизм.
- При недостаточности определенного фермента (Ех) будут накапливаться метаболиты, а также во многих случаях и предшествующие соединения, которые в цепи метаболических превращений образуются до уровня расположения поврежденного энзима Ех. Увеличение концентрации субстратов – предшественников дефектного фермента является ведущим звеном развития данных заболеваний. В качестве примера можно привести алкаптонурию.
- Отмечают заболевания, когда одновременно недостаток конечного продукта и накопление исходного субстрата формируют клиническую картину. Их примером является болезнь Гирке
3. Коферментные функции витаминов. Витамин РР.
Продукты животного происхождения, содержащие витамин РР: говяжья печень, свинина, сыр, рыба, молоко, яйца, почки, белое мясо курицы.
Основная роль витамина РР в организме – участие в окислительно-восстановительных процессах. Витамин РР способствует нормальному росту тканей, оказывает благотворное влияние на жировой обмен, участвует в преобразовании сахара и жиров в энергию, снижает в крови уровень «плохого» холестерина.
Благодаря витамину РР человек защищён от сердечно-сосудистых заболеваний, тромбозов, гипертонии и диабета. Без витамина РР невозможна нормальная работа нервной системы. Такое сложное заболевание, как мигрень, можно облегчить или предупредить, принимая дополнительно витамин РР.
Билет №9
Задание 1.
Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.
Дата добавления: 2018-04-04; просмотров: 2282; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!