Домашнее задание выполнить до 08.11.2021 г.
Г.
Группа 2 ПК-20 III курс
Предмет: ХИМИЯ
Тема 5: Биологически активные органические соединения. Высокомолекулярные органические соединения.
Урок № 28
Тема урока: Ферменты. Ферменты как биологические катализаторы белковой природы. Особенности функционирования ферментов. Роль ферментов в жизнедеятельности живых организмов и народном хозяйстве.
Тип урока: изучение нового материала.
Цели: Образовательные: дать определение ферментам, изучить основные аспекты строения ферментов; выяснить отличия ферментов от небиологических катализаторов: охарактеризовать особенности механизма действия ферментов, их роли и применение.
Ход урока.
1. Ферменты, строение, функции.
2. Классификация ферментов (не для запоминания).
3. Применение ферментов.
Ферменты
Строение ферментов. Ферменты обычно имеют гораздо большую массу, чем субстрат. Из этого можно сделать вывод, что не вся молекула фермента участвует в реакции. По строению ферменты могут быть простыми и сложными. В сложных ферментах кроме белковой части (апофермент) имеется группа небелковой природы – простетическая группа (ФАД, биотин) вместе они образуют активный холофермент. Простетические группы прочно связаны с ферментом. Ферментативную активность обеспечивают так же коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А). Они непрочно связаны с ферментом. Отдельно белковая и небелковый компоненты лишены активности, но соединившись вместе они обретают характерные свойства фермента. В белковой части фермента содержатся уникальные по своей структуре активные центры - это сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных друг к другу. Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплекса, который потом распадается на фермент и продукт реакции. Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Фишером субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента точно соответствуют друг другу (комплементарны). Субстрат сравнивают с ключом, который подходит к «замку» ферменту. В 1959 г. Кошланд предложил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействий (гипотеза «руки и перчатки»). В настоящее время эта гипотеза имеет большое число сторонников. Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера (так называемая энергия активации). Реакции за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются рядом. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата возникает напряжение, связи между атомами ослабевают. Это повышает реакционную способность молекулы. Затем на поверхности фермента происходит катализируемая химическая реакция, после чего продукты реакции покидают фермент. Теперь фермент способен присоединить новые молекулы субстратов. Свойства ферментов Эффективность Специфичность (один фермент - один субстрат) Тонкая и точная регуляция. Ферменты катализируют вещества при обычной температуре и давлении в нейтральной или слабощелочной среде (график денатурации ферментов и виртуальный опыт питания инфузории – туфельки, таблица pH)
|
|
|
|
|
|
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
|
|
|
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
|
|
|
Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.
Применение ферментов
| Фермент | Промышленность | Использование | |
| Амилазы (расщепляют крахмал) | Пивоваренная | Осахаривание содержащегося в солоде крахмала | |
| Текстильная | Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования | ||
| Хлебопекарная | Крахмал → Глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет | ||
| Протеазы (расщепляют белки) | Папаин | Пивоваренная | Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены |
| Мясная | Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется | ||
| Фармацевтическая | Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета | ||
| Фицин | Фотография | Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро | |
| Пепсин | Пищевая | Производство «готовых» каш | |
| Фармацевтическая | Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке) | ||
| Трипсин | Пищевая | Производство продуктов для детского питания | |
| Реннин | Сыроделие | Свертывание молока (получение сгустка казеина) | |
| Бактериальные протеазы | Стирка белья | Стиральные порошки с ферментными добавками | |
| Кожевенная | Отделение волоса – способ, при котором не повреждаются ни волос, ни шкура | ||
| Текстильная | Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур | ||
| Пищевая | Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов) | ||
| Глюкозооксидаза | Пищевая | Удаление глюкозы или кислорода | |
| Каталаза | Пищевая | Удаление пероксида водорода | |
| Резиновая | Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину | ||
| Целлюлазы | Пищевая | Осветление фруктовых соков | |
| Пектиназы | |||
Домашнее задание: Проработать и составить конспект урока
Домашнее задание выполнить до 08.11.2021 г.
Домашние задания присылайте на адрес эл. почты: с указанием группы, фамилии и имени, предмета, номера урока или в л/с ВК
m-r_vladimir@mail.ru
Дата добавления: 2021-12-10; просмотров: 15; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!