Биологическая роль белков многообразна. Функции белков связаны с их высокой специфичностью, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.
- Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.
- Энергетическая функция - 1г белков обеспечивает образование более 4 ккал энергии.
- Регуляторные функции:
а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме;
б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам;
в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК;
г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов.
- Защитная (иммунная) функция – такие белки как иммуноглобулины, интерферон, лизоцим обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.Специфические функции:
а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин);
б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин);
в) свёртывание крови (фибриноген);
г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.
Размеры и форма белковых молекул
Форма белковых молекулразлична. Белковые молекулы по форме могут быть фибриллярными и глобулярными. Фибриллярные белки имеют нитевидную форму молекулы. Они, как правило, не растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. К фибриллярным белкам относятся основные структурные белки соединительной ткани: коллаген, кератин, эластин. У глобулярных белков полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные сферические структуры. Большинство глобулярных белков хорошо растворяются в воде и слабых солевых растворах. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, альбумины, гемоглобин. Некоторые белки имеют промежуточный вид молекулы, содержат в своём составе и нитевидные, и шаровидные участки. Примером таких белков служит белок мышц миозин, растворимый в солевых растворах. Размерыбелковых молекул находятся в интервале от 1 до 100 нм, близком к размерам коллоидных частиц. В силу этого белковые растворы обладают свойствами, как истинных растворов, так и коллоидных растворов.
|
|
|
Общие свойства ферментов, механизм действия.
Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.
Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С.
|
|
|
Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться
ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса.
|
|
|
Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.
Специфичность действия ферментов - одно из главных их свойств. Специфичность - это избирательность фермента по отношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к активному центру как "ключ к замку". Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую структуру, активный центр которой представляет собой "слепок" субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т.к. конфигурация "ключей" (субстратов), подходящих к одному "замку", слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в гипотезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы "вынужденного соответствия".
|
|
|
По гипотезе Д. Кошланда, молекула фермента не жесткая, а гибкая, эластичная, поэтому информация фермента и его активного центра может изменяться при присоединении субстрата или других лигандов.
Механизм действия фермента, исходя из работ Брауна, Михаэлиса и Ментен можно представить поэтапно:
1. образование фермент-субстратного комплекса (субстрат прикрепляется к активному центру фермента).
2. на второй стадии ферментативного процесса, которая протекает медленно, происходят электронные перестройки в фермент-субстратном комплексе. Фермент (Еп) и субстрат (8) начинают сближаться, чтобы вступить в максимальный контакт и образовать единый фермент-субстратный комплекс. Продолжительность второй стадии зависит от энергии активации субстрата или энергетического барьера данной химической реакции. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля 8 в активированное состояние при данной температуре. Для каждой химической реакции существует свой энергетический барьер (см. наглядный материал). Благодаря образованию фермент-субстратного комплекса снижается энергия активации субстрата, реакция начинает протекать на более низком энергетическом уровне. Поэтому вторая стадия процесса лимитирует скорость всего катализа.
3. на третьей стадии происходит сама химическая реакция с образованием продуктов реакции. Третья стадия процесса непродолжительна. В результате реакции субстрат превращается в продукт реакции; фермент-субстратный комплекс распадается и фермент выходит неизмененным из ферментативной реакции. Таким образом, фермент дает возможность за счет образования фермент-субстратного комплекса проходить химической реакции обходным путем на более низком энергетическом уровне.
Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 813; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!