Вторичная, третичная, четвертичная структура белков. Основные химические связи
Вторичная структурабелка – это способ укладки полипептидной цепи, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
α-Спираль является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп.
β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями.
Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного β-складчатого слоя (
Третичная структура белков
Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот
Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков
Гидрофобные взаимодействия
гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры
Ионные и водородные связи и Ковалентные связи
дисульфидные связи, образующиеся за счёт взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.
|
|
|
Активный центр белков- определённый участок белковой молекулы, находящийся в её углублении сформированный радикалами собранных при формировании третичной структуры осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата
конформационной лабильностью - склонностью к изменениям конформации за счёт разрыва одних,и образования других слабых связей. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом.
Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформациипротомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином, аллостерические ферменты).
Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке-протомеров, или субъединиц. они объединяются гидрофобных, ионных, водородных.
Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках.субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие.
|
|
|
Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О2 к гемоглобину.
Изоэлектрическая точка белка.
Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. Амфотерные молекулы (цвиттер-ионы) содержат как положительные, так и отрицательные заряды, наличием которых определяется pH раствора. Заряд различных функциональных групп таких молекул может меняться в результате связывания или, наоборот, потери протонов H+. Величина изоэлектрической точки такой амфотерной молекулы определяется величинами констант диссоциации кислотной и осно́вной фракций:
{\displaystyle pI={{pK_{1}+pK_{2}} \over 2}}Растворимость амфотерных молекул, как правило, является минимальной при pH равной или близкой к изоэлектрической точке pI. Часто они в своей изоэлектрической точке выпадают в осадок. Многие биологические молекулы, такие как аминокислоты и белки, являются по своей природе амфотерными, так как содержат и кислотные, и осно́вные функциональные группы. Общий заряд белка определяется боковыми группами аминокислот, которые могут быть положительно- или отрицательно-заряженными, нейтральными или полярными. Общий заряд белка при pH ниже изоэлектрической точки является положительным. Наоборот, при pH выше изоэлектрической точки общий заряд белка — отрицательный. В самой изоэлектрической точке сумма положительных зарядов на белковой молекуле равна сумме отрицательных зарядов, поэтому будучи помещена в электрическое поле такая молекула не двигается. Изоэлектрическое фокусирование белков используется для разделения смеси белков в полиакриламидном геле в градиенте pH в зависимости от величины их изоэлектрических точек.
|
|
|
Диализ. Гемодиализ.
Диализ (dialysis) [греч. dialysis — разложение, отделение] — процесс разделения молекул по размеру на основе их различной способности к диффузии через полупроницаемую мембрану; используется для очистки высокомолекулярных веществ от низкомолекулярных примесей (напр., белков от солей), для удаления из крови токсичных веществ и др.
Гемодиализ (др.-греч. αἷμα ‘кровь’ и διάλυσις ‘отделение’) — метод внепочечного очищения крови при острой и хронической почечной недостаточности. Во время гемодиализа происходит удаление из организма токсических продуктов обмена веществ, нормализация нарушений водного и электролитного балансов.
|
|
|
Следует отличать гемодиализ (при котором очищение крови осуществляется через искусственную мембрану с применением аппарата «искусственная почка») от перитонеального диализа (при котором очищение крови производится за счёт смены специальных растворов в брюшной полости, а в качестве мембраны выступает брюшина пациента) и кишечного диализа (промывание слизистой оболочки кишечника умеренно гипертоническими растворами).
Дата добавления: 2018-02-15; просмотров: 946; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!