Значение свободных аминокислот
Апреля
Белки . Строение молекул белков.
Классификация белков.
Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.
Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков. В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.
Аминокислоты
Аминокислоты (см. Рис. 1) – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа ( 
) с основными свойствами и карбоксильная группа ( 
) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.
Рис. 1. Аминокислота
В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):
1. кислые (в радикале карбоксильная группа);
2. основные (в радикале аминогруппа);
3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).
Рис. 2. Классификация аминокислот
Номенклатура и изомерия аминокислот
Названия дают, прибавляя приставку амино- к названию соответствующей кислоты. В зависимости от взаимного размещения карбоксильной и аминогруппы различают α-, β-, γ-, δ-, ε-аминокислоты. В природе наиболее распространены α-аминокислоты.
|
|
|
β α
CH3-CH-COOH - α-аминопропионовая кислота, аланин
|
NH2
γ β α
CH3-CH-CH2-COOH - β-аминомасляная кислота
|
NH2
Свойства аминокислот
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с температурой плавления больше 250°, хорошо растворимые в воде. Так как в составе аминокислот имеются карбоксильные группы, несущие кислотные свойства, и аминогруппы, несущие основные свойства, то аминокислоты являются своеобразными органическими амфотерными соединениями.
Пептидная связь
Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.
Рис. 3. Дипептид
Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3). На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).
|
|
|
Рис. 4. Полипептид
Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.
Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.
К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.
Значение свободных аминокислот
Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве. В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.
Назначение аминокислот
|
|
|
1. Глутаминовая кислота
Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.
2. Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.
3. Метионин
Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.
4. Глицин
Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.
5. Лизин
Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).
Пептиды
Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.
|
|
|
В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.
К пептидам относятся:
1. Пептидные антибиотики (грамицидин S).
2. Регуляторные пептиды – вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.
3. Нейропептиды.
Классификация белков
Физически свойства белков разнообразны. Есть твердые и жидкие белки, растворимые и нерастворимые в воде. наВ зависимости от строения различают простые (протеины) и сложные (протеиды) белки.
1. Простые белки (протеины) состоят только из белковой части.
2. Сложные (протеиды) имеют небелковую часть.
Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды.
Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.
Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды.
Структуры белка
Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).
Рис. 5. Структура белка
1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.
2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.
3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.
Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.
Рис. 6. Денатурация и ренатурация
Домашнее задание:
1. Выучить конспект и § учебника «Аминокислоты и белки»
2. Напишите структурные формулы аминокислот состава С4 H 9 O 2 N и назовите их.
3. Составьте уравнения реакций взаимодействия аланина с:
A) соляной кислотой
B) аммиаком
C) гидроксидом натрия
D) метанолом
Дата добавления: 2021-04-06; просмотров: 45; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!