Особенности структуры ДНК и РНК, типы РНК. Биосинтез ДНК и РНК. Понятие об опероне. Ингибиторы транскрипции.
Белки и их классификация. Элементарный состав белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Структурная организация белков. Сложные белки.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.Св-ва и структура белков: молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой ее специфичности у данного белка; белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное; обладая разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков в составе полипептидных цепей, белковые молекулы способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как с друг другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, образуя надмолекулярные комплексы; молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии многие белки способны каталитически ускорять химические реакции, протекающие в живом организме; белкам присущи регуляторные, защитные, токсические, транспортные, сократительные, структурные, рецепторные и многие другие функцииБелки обладают особой чувствительностью к химическим реагентам (кислоты, щелочи) и легко разрушаются. Белки очень легко теряют свои природные, нативные свойства и переходят в денатурированное состояние. Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном. Белки-ферменты(каталитическая функция); сократительные(мышечные) белки(актин,миозин); ядерные белки(гистоновые и негистоновые-регулируют работу генов); белки-гормоны(инсулин-снижает ур-нь глюкозы); защитная ф-я белков(интерферон,фибрин,фибриноген-свертывание крови); структурные белки(коллаген-в соединительных тканях; кератин-в волосах,ногтях;эластин-в кровеносных сосудах); транспортная ф-я(гемоглобин).Белки входят во все основные структурные компоненты клеток, тканей и органов, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны. В основе классификации лежат разные принципы:
|
|
|
1)по степени сложности (простые и сложные);
2) по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки);
3)по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — глютелины),;
|
|
|
4)по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные, белки- ферменты, гормоны и т. д.
По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). Протеины — запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. К ним относят:
-альбумины — белки с относительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; типичный представитель альбуминов- белок яйца — овальбумин;
-глобулины — растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока; к глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.
-проламины — растворяются в 60—80 %-ном растворе этилового, спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин — кукурузы, авенин — овса, гордеин — ячменя;
|
|
|
-глютелины — растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных белков пшеницы.
Протеиды — из этой группы сложных белков отметим только следующие:
-нуклеопротеиды — кроме белка включают нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности;
-липопротеиды — содержат кроме белка липиды. Содержатся в протоплазме и мембранах. Принимают участие в формировании клейковинных белков;
-фосфопротеиды — кроме белка присутствует фосфорная кислота. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: казеин — белок молока.
Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов: каталитическая(ферменты), регуляторная(гормоны), транспортная(гемоглобин), защитная(свертывание крови, иммуноглобулины), сократительная(актин и миозин), структурная(коллаген, кератин).
Структурная организация белков ( в лекции)
Протеины — запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. К ним относят:
-альбумины — белки с относительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; типичный представитель альбуминов- белок яйца — овальбумин;
|
|
|
-глобулины — растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока; к глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.
-проламины — растворяются в 60—80 %-ном растворе этилового, спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин — кукурузы, авенин — овса, гордеин — ячменя;
-глютелины — растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных белков пшеницы.
Протеиды — из этой группы сложных белков отметим только следующие:
-нуклеопротеиды — кроме белка включают нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности;
-липопротеиды — содержат кроме белка липиды. Содержатся в протоплазме и мембранах. Принимают участие в формировании клейковинных белков;
-фосфопротеиды — кроме белка присутствует фосфорная кислота. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: казеин — белок молока.
Ферменты, их классификация и номенклатура. Особенности ферментативного катализа, влияние температуры, pH и концентрации субстрата. Регуляция активности ферментов. Изоферменты. Диагностическое значение определения ферментов. Ферментопатии.
По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.
1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления.
2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.
3. Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада.
4. Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).
5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы. 6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.
ИЗОФЕРМЕНТЫ (изоэнзимы, изозимы)- это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах; -это ферменты, катализирующие идентичные реакции, но отличающиеся друг от друга строением и каталитических свойствами. К изоферментам относят только те формы ферментов, появление которых связано с генетически детерминированными различиями в первичной структуре пептидной цепи. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом. Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.
(Остальное в лекции)
Особенности структуры ДНК и РНК, типы РНК. Биосинтез ДНК и РНК. Понятие об опероне. Ингибиторы транскрипции.
Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 127; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!