ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ И ПОЛИПЕПТИДЫ.
Тема. АМИНОКИСЛОТЫ.
Аминокислоты – это органические соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом.
Строение первого представителя данного класса – аминоуксусной кислоты
СН2 – С = О
| |
NH2 ОН
Классификация аминокислот.
Аминокислоты делят на:
• Природные
Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые(не синтезируются в организме человека), поступают с пищей.
• Синтетические
Получают кислотным гидролизом белков, либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном, а затем аммиаком.
НОМЕНКЛАТУРА:
Правила тривиальной и систематической номенклатуры
Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.
По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.
Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.
По рациональной еоменклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Формулы и названия аминокислот, которые входят в состав белков:
|
|
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используют приставку диамино, тир группы – триамино и т.д. наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксо –диовая, - триовая кислота.
Исторические названия незаменимых аминокислот:
-ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
1. Изомерия углеводородного скелета
2. Изомерия положения функциональной группы
3. Оптическая изомерия
Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны.
Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты.
Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запах.
Химические свойства аминокислот.
1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты
|
|
-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua2+, Ni2+, Zn2+, Co2+. С ионами Cu2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).
2) Реакции по карбоксильной группе
3) Реакции по аминогруппе
4) Реакции аминокислот под действием ферментов
5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом
NH2 –CH2 –COOH + NH2 –CH2 –COOH → NH2 –CH2 –CO-NH–CH2 –COOH + Н2О
дипептид
-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ И ПОЛИПЕПТИДЫ.
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды .
При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
|
|
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
|
|
Дата добавления: 2021-01-20; просмотров: 54; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!